BCHM1215 4
1.Acides aminés des protéines
A. Propriétés générales
B. Liaisons peptidiques
C. Classification et caractéristiques
D. Propriétés acido-basiques
E. Notes sur la nomenclature
2. Activité optique
A. Classification empirique
B. Configuration absolue autour d’un centre asymétrique
C. Chiralité et biochimie
2. Acides aminés ‘’non standard’’
A. Dérivés d’acides aminés dans les protéines B. Rôles particuliers des acides aminés
1 ACIDES AMINES DES PROTEINES
Toutes les protéines sont formées de 20 acides aminés
‘’standard’’. Ces substances sont des α-aminoacides, car, à l’exception de la proline, ils présentent un groupe amine primaire et un groupe acide carboxylique substitués sur le même atome de carbone
A. Propriétés générales
pK1 et pK2 correspondent respectivement à l’ionisation des groupes α-carboxylate et α-aminé; pKR correspond aux groupes de chaînes latérales ayant des propriétés acidobasiques. Les valeurs de pK1 sont proches de 2,2 tandis que tous les groupes α-aminés ont des valeurs de pK proches de 9,4. Dans une zone de pH physiologique les groupes acide carboxylique et aminé sont, tous deux, complètement ionisés
Les substances douées de cette propriété sont des amphotères. Les molécules porteuses de groupes chargés opposés sont appelées zwitterions (zwitter
= hybride)
B. Liaisons peptidiques
Les acides aminés se polymérisent théoriquement avec élimination d’une molécule d’eau
Formation d’une liaison peptidique
Les polymères constitués de deux, de trois, d’un petit nombre (3-10) ou d’un grand nombre de résidus d’acide aminé sont appelés respectivement dipeptides, tripeptides, oligopeptides ou polypeptides Les protéines sont des molécules constituées de une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. La taille va de
~40 à plus de 4000 résidus d’acide aminé, mais il y en a peu de plus de 2000 résidus. Sachant que la masse moyenne d’un acide aminé est ~115 Da, les polypeptides ont des masses moléculaires entre ~4 et 200 kDa
Pour