Biochimie

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  • Publié le : 26 février 2011
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Résumé du cours N°1
• Les réactions biologiques sont soumises aux lois de la thermodynamique : ∆G’ = ∆G°’ + RT lnΠ[produits]/Π[substrats] ∆G’ < 0 : la réaction est exergonique (spontanée, favorable). ∆G’ = 0 : la réaction est à l’équilibre. ∆G’ > 0 : la réaction est endergonique (non spontanée, défavorable). • Une réaction défavorable peut être couplée à une réaction favorable si la somme des∆G’ est négative. - Cela implique un couplage chimique (intermédiaire commun) des deux réactions. - L’ATP est la molécule universelle du couplage. • L’ATP est régénéré par : - Hydrolyse de molécules à haut potentiel de transfert de phosphate. - Utilisation de l’énergie de réactions rédox (photosynthèse, chaîne respiratoire…) : les oxydations cellulaires produisent du NADH et du FADH2 dont la réoxydationlibère de l’énergie.

Certaines réactions biologiques, favorables sur le plan thermodynamique, se feraient, à 37° dans les conditions cellulaires, à une vitesse très lente, incompatible avec la vie des cellules et des organismes.

=> Il est donc nécessaire d’accélérer la plupart des réactions biochimiques à l’aide de catalyseurs : LES ENZYMES.

Les enzymes ne sont que des catalyseursbiologiques : ils accélèrent les réactions biologiques sans en changer le sens.

Bi104 : Transformations Biochimiques et Energie Cours N° 2 et 3
I – Quelles sont les lois régissant les transformations biochimiques ? 1) Rappels de thermodynamique. 2) Les enzymes : des catalyseurs biologiques. a) Aspect historique. b) Définitions. c) Structure des enzymes. d) Classification. e) Fonctionnement. f)Enzymes Michaeliens. g) Enzymes Allostériques. h) Modifications covalentes des enzymes.

a) Aspect historique
• 1850 : Pasteur => existence de « ferments » responsables de la réaction de fermentation. Il affirme que ces ferments ne peuvent fonctionner que dans le cadre d’une cellule vivante (levure) . 1897 : Büchner démontre qu’il est possible d’obtenir de la fermentation à partir d’un extrait delevure broyé mais pas à partir d’un extrait de levures chauffé à 100 C) => la réaction serait donc due à des molécules thermolabiles issues de cellules vivantes dans cette réaction. Kühne utilise le premier le nom d’ « enzyme » pour désigner ces molécules. 1ère enzyme isolée et cristallisée : uréase en 1926 par James Sumner.



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b) Définitions :
• « Catalyseurs » : composés quiaugmentent la vitesse des réactions et se retrouvent inaltérés en fin de réaction. Les catalyseurs ne modifient pas le sens de la réaction ni son bilan. • « Pouvoir catalytique » : vitesse réaction avec catalyseur / vitesse réaction sans catalyseur. De l’ordre de 105 à 1017 pour une enzyme.

Vitesse(+cat) = Vitesse(− cat)
Réaction en absence d’enzyme : réaction en présence d’enzyme : 10-2 à 106 s(300 H) 1 à 10 ms (10-2 s)

L’hydrolyse de la cellulose dans l’eau (très favorable thermodynamiquement) imperceptible à 30-40°C, quelques minutes en présence d’enzyme…

b) Définitions :
• « Spécificité » : Reconnaissance d’un substrat ou d’une famille de substrats particuliers sur la base de leur structure spatiale.
cellobiose

maltose

β−glucosidase Reconnaît une liaison β(1->4) entre 2Glucoses α−glucosidase Reconnaît une liaison α(1->4) entre 2 Glucoses

c) Structure des enzymes.
* La plupart des enzymes sont des protéines mono ou multimériques. => Importance de leur structure I mais aussi de leur conformation (structure II, III et IV). La chaîne protéique seule est appelée apoenzyme. * Certaines enzymes fonctionnent avec des cofacteurs Ions métalliques : Zn++(carboxypeptidase), K+, Rb+, Cs+, NH4+, Mg++ (hexokinase), Ca++, Mn++, Co++, Fe++, Cu++, Ni++

c) Structure des enzymes.
* Certaines enzymes fonctionnent avec des groupements organiques complexes appelés coenzymes (Co-A, FAD, NAD…). On parle de groupement prosthétique si celui-ci est lié de manière covalente. Ces coenzymes sont retrouvés dans les vitamines : Biotine (vitamine H ou B8) Flavine...
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