Topologie et fonctionnement du site actif

1-Principe général

On a vu que l'action d'une enzyme permettait de diminuer la barrière énergétique (baisse de l'énergie... ) permettant ainsi la catalyse de la réaction.
La catalyse est précédée par la fixation de la molécule de substrat au niveau d'une région particulière de l'enzyme: .... On considère deux modèles d'interactions (il en existe des variantes : modèle"rack"Henry Eyring et Rufus Lumry (1954) ; modèle strain" Williams Jenks (1966))

Modèle de Fischer :

Modèle de Koschland

[pic] Le site actif est ainsi schématisé comme étant une "crevasse" tapissée par des acides aminés impliqués dans la fixation du substrat et d'autres dans le mécanisme de catalyse.
Ainsi, il se dégage de ces modèles une notion caractéristique des enzymes, la notion de ....
Cependant il semble que le modèle le plus admis soit un modèle proche de l'ajustement induit.
[pic]
2- LA NATURE PROTÉIQUE DES ENZYMES CONFÈRE LES PROPRIÉTÉS AU SITE ACTIF-

La structure globulaire des enzymes et la diversité des chaînes latérales de leurs résidus aminoacides permettent la formation de différents types de sites catalytiques.
• Enzyme = Holoprotéine : le site actif est constitué uniquement par des chaînes latérales des acides aminés. • Enzyme = Hétéroprotéine : la partie Apo Enzyme n’est fonctionnelle qu’en présence d’un cofacteur organique ( CoEnzyme).

Rq : dans tous les cas de nombreuses enzymes nécessitent pour être fonctionnelles des ions métalliques. (environ 1/3 des enzymes en nécessite !!)

Comment la séquence en aminoacide confère la structure protéique biologiquement fonctionnelle?

Certains aminoacides se regroupent au sein de la molécule, en profondeur alors que d'autres restent en surface.

Les aminoacides profonds : ...

Les aminoacides de surface: ce sont des aminoacides polaires (chargé ou non chargés) qui sont en contact direct avec le milieu extérieur par plusieurs types de liaisons:

Le site