INTRODUCTION :

Dans ce laboratoire, nous devions étudier l’activité enzymatique de la catalase. Nous voulions savoir si l’activité de cette enzyme était toujours la même peut importe le milieu ou la concentration. Pour ce faire, nous avons pris un mélange de peroxyde d’hydrogène et de catalase dans lequel d’expérience en expérience nous avons fait des modifications. Nous avons d’abord changé la concentration de l’enzyme pour une même quantité de peroxyde. Par la suite, nous avons modifié la concentration du peroxyde en gardant la concentration de l’enzyme constante. Ensuite, c’est la température du peroxyde que nous avons changé. Pour trois expériences, nous avons remplacé l’enzyme par de l’eau à différentes températures. Nous avons aussi modifié le pH de la solution de peroxyde et d’enzyme. Dans une autre expérience, nous avons ajouté de la trypsine et pour finir, nous avons utilisé de la catalase bouillie avec le peroxyde. Pour noter les variations en fonction des différents paramètres, nous utilisions une sonde à pression qui notait la pression de l’oxygène libéré pendant les 10 minutes de chaque expérience. Mais, avant de faire les expériences, nous avions déjà formulé différentes hypothèse. Pour les sections A[1] et B1, nous pensions que le volume d’oxygène libéré augmenterait puisque les concentrations augmentent. Pour la section C1, nous pensions que lorsque la température sera de 37 ⁰C l’activité enzymatique serait plus haute qu’à une température de 4 ⁰C, puisque la catalase se trouve dans le corps humain et que la température normale du corps humain est de 37 ⁰C. Pour la section D1, nous pensions qu’il ne se passerait rien puisque le peroxyde va seulement se diluer. Pour la section E1, nous pensions que l’activité enzymatique serait à la baisse puisque le pH normal du corps humain est de 7, à d’autre pH la catalase risque fortement d’être dénaturé. Pour la section F1, l’activité enzymatique de la catalase sera diminuée ou même annulée puisque la