Catalase

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  • Publié le : 13 septembre 2010
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INTRODUCTION :

Dans ce laboratoire, nous devions étudier l’activité enzymatique de la catalase. Nous voulions savoir si l’activité de cette enzyme était toujours la même peut importe le milieu ou la concentration. Pour ce faire, nous avons pris un mélange de peroxyde d’hydrogène et de catalase dans lequel d’expérience en expérience nous avons fait des modifications. Nous avons d’abordchangé la concentration de l’enzyme pour une même quantité de peroxyde. Par la suite, nous avons modifié la concentration du peroxyde en gardant la concentration de l’enzyme constante. Ensuite, c’est la température du peroxyde que nous avons changé. Pour trois expériences, nous avons remplacé l’enzyme par de l’eau à différentes températures. Nous avons aussi modifié le pH de la solution de peroxydeet d’enzyme. Dans une autre expérience, nous avons ajouté de la trypsine et pour finir, nous avons utilisé de la catalase bouillie avec le peroxyde. Pour noter les variations en fonction des différents paramètres, nous utilisions une sonde à pression qui notait la pression de l’oxygène libéré pendant les 10 minutes de chaque expérience. Mais, avant de faire les expériences, nous avions déjàformulé différentes hypothèse. Pour les sections A[1] et B1, nous pensions que le volume d’oxygène libéré augmenterait puisque les concentrations augmentent. Pour la section C1, nous pensions que lorsque la température sera de 37 ⁰C l’activité enzymatique serait plus haute qu’à une température de 4 ⁰C, puisque la catalase se trouve dans le corps humain et que la température normale du corps humain est de37 ⁰C. Pour la section D1, nous pensions qu’il ne se passerait rien puisque le peroxyde va seulement se diluer. Pour la section E1, nous pensions que l’activité enzymatique serait à la baisse puisque le pH normal du corps humain est de 7, à d’autre pH la catalase risque fortement d’être dénaturé. Pour la section F1, l’activité enzymatique de la catalase sera diminuée ou même annulée puisque latrypsine est une enzyme capable de couper les liaisons peptidiques de la catalase. Pour la section G1, nous pensions qu’il ne ce passerait rien puisque la catalase est dénaturé et ne peut donc plus participer dans la réaction.

MANIPULATIONS :

Pour les manipulations, nous avons suivit le protocole, à deux exceptions près, la première, nous n’avons pas utilisé des cubes d’enzymes, àla place nous avons pris une solution contenant de la catalase. La deuxième variation, est que nous n’avons pas fait toutes les expériences du protocole, nous avons dut nous séparer les expériences dans la classe, pour notre part nous nous occupions de faire les témoins.

Les instruments que nous avons utilisés sont : une fiole, pour contenir le mélange, une sonde à pression, pour pouvoirnoter les variations de pression dans la fiole, une micropipette pour pouvoir pipeter le bon volume d’enzyme ainsi que des pompes et des distributeurs pour pouvoir avoir le bon volume de peroxyde. Nous avons aussi utilisé un incubateur afin d’amener la température à 37 ⁰C ainsi qu’un bac de glace pour refroidir l’eau jusqu’ à 4 ⁰C.

Pour le traitement des résultats, comme nous n’avons pasfait toutes les expériences, nous avons dut nous échanger nos résultats expérimentaux. Pour ce faire, nous avons rentré nos résultats dans des tableaux sur l’ordinateur du professeur. Le professeur a ensuite pris les résultats de tout le monde et a fait des moyennes et a calculé les écarts. Ce qui nous a permis par la suite de pouvoir faire des graphiques, à l’aide d’EXCEL. Par la suite, nousavons put comparer les graphique de nos résultats avec ceux de l’ensemble des groupes, c’est donc comme cela que nous avons put tirer des conclusions de cette expérience.

GRAPHIQUES:

Graphique 1 : influence de la concentration de l’enzyme de notre équipe :

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Graphique 2 : Influence de la concentration de l’enzyme pour tous les groupes :

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Graphique 3 : Influence de la...
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