Les proteines

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  • Publié le : 30 mars 2011
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LES PROTEINES

Structure primaire
La structure primaire, ou séquence, d'une protéine correspond à la succession linéaire des acides aminés (ou résidus) la constituant sans référence à une configuration spatiale. Les protéines sont donc des polymères d'acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques
Polarité, extrémités N- et C-terminales
La séquence primaire d'une protéine a unsens bien défini ou polarité. Le premier acide aminé de la séquence de la protéine est par convention celui qui possède une extrémité amine libre, on parle d'extrémité N-terminale ou de N-terminal. De manière symétrique le dernier acide aminé est celui qui possède une extrémité carboxylate libre, on parle de C-terminal.
Structure secondaire
La structure secondaire décrit le repliement local dela chaîne principale[1] d'une protéine. L'existence de structures secondaires vient du fait que les repliements énergétiquement favorables de la chaîne peptidique sont limités et que seules certaines conformations sont possibles. Ainsi, une protéine peut être décrite par une séquence d'acides aminés mais aussi par un enchaînement d'éléments de structure secondaire.
De plus certaines conformationsse trouvent nettement favorisées car stabilisée par des liaisons hydrogènes entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique. Il existe trois principales catégories de structures secondaires selon l'échafaudage de liaisons hydrogènes, et donc selon le repliement des liaisons peptidiques : les hélices, les feuillets et les coudes.
Hélice alpha
L'hélice alpha est unedes deux grandes structures secondaires (avec les feuillets bêta) constituant la structure générale des protéines.
Elle est formée par l'enroulement régulier d'une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Les atomes d'azote et d'oxygène du squelette protéique sont reliés entre eux par des liaisons hydrogènes parallèles à l'axe de l'hélice, l'acide aminé n étant ainsi relié à l'acide aminé n + 4. Cesont des molécules hydrophobes car N-H et C=O sont déjà liés entre eux.
Certains acides aminés exercent une influence sur la stabilité de la structure hélicoïdale. La leucine, le tryptophane et la phénylalanine stabilisent l'hélice grâce à des interactions hydrophobes. En revanche, la valine, l'isoleucine, la tyrosine et des résidus diacides et dibasiques voisins la déstabilisent. La présence deproline dans une chaîne polypeptidique entraîne souvent l'interruption de la structure en hélice alpha.
Feuillet bêta
Les feuillets bêta ou feuillets bêta plissé sont des structures secondaires qui s'observent dans des portions de protéines. Ils se matérialisent sous forme d'un pli successif avec différentes ondulations de la chaîne polypeptidique (comme un accordéon). C'est une structure pluslâche et plus plane que l'hélice alpha. Un feuillet bêta donnera lieu à des interactions d'acides aminés d'une même chaîne polypeptidique qui sera repliée sur elle même. La distance entre les groupements CO et NH qui forment des liaisons hydrogènes (liaison faible, non covalente) est de 0,70 nm (plus que dans les hélices alpha, donc plus lâche). Au final la chaîne polypeptidique est plus étiréelorsqu'elle forme un feuillet bêta plissé que lorsqu'elle forme une hélice alpha.
Les chaînes polypeptidiques peuvent soit former uniquement des hélices alpha, soit uniquement des feuillets bêta plissés ; mais on peut aussi avoir une association de ces deux types d'organisation, ce dernier cas est le plus fréquent.
Coudes
Les coudes ne sont pas des structures périodiques. Il s'agit plutôt d'unrepliement particulier du squelette carboné localisé à 3 ou 4 résidus consécutifs. Les coudes permettent bien souvent de relier 2 structures secondaires périodiques (hélices et/ou brins). Ils peuvent s'oxyder.

Structure tertiaire
La structure tertiaire d'une protéine correspond au repliement de la chaîne polypeptidique dans l'espace. On parle plus couramment de structure tridimensionnelle, ou...
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