Les métalloprotéases matricielles (MMPs) sont des protéases, enzymes protéolytiques caractérisées par la présence d’un ion Zn2+ lié à 3 résidus histidine, au niveau de leur site catalytique.
Elles ont des rôles dans la modification de la matrice extracellulaire ; il existe environ 23 MMPs chez l’homme codées par des gènes différents et produites par de nombreux types cellulaires.

------------------------------------------------- Familles des Métalloprotéases matricielles

Métalloprotéases Matricielles | MMP-1 – 8 – 13 | Collagénase1, 2 et 3 | MMP-2 – 9 | Gélatinase A et B | MMP-3 – 10 | Stromélysine 1 et 2 | MMP-7 – 26 – 11 | Matrilysine 1, 2 et 3 | MMP-12 | Emastase Elastase des macrophages | MMP-14 à 17 et 24 – 25 | MMP membranaires | MMP-20 | Enamélysine | MMP-23 | CA-MMP | MMP-28 | Epilysine |

------------------------------------------------- Caractéristiques

-Une structure homologue, 40 à 60% d’homologie en acides aminés (gène ancestral commun).

-Un ion Zn2+ dans leur site catalytique.

-Une synthèse et une sécrétion sous forme de proenzymes inactives.

- Une activation dans le milieu extracellulaire par protéolyse qui détache le propeptide à l'extrémité N-terminale de la molécule et libère le site actif. Les peptidases activatrices sont nombreuses : plasmine, kalikréine, élastase, ou encore les MMPs elles-mêmes.

- Elles peuvent dégrader les composants de la matrice extracellulaire à pH physiologique. Ce sont des enzymes spécifiques.

- Elles sont inhibées par l’α-macroglobuline et par des protéines inhibitrices telles que TIMP « Tisssue Inhibitors of Matrix Metalloprotease », ils forment des complexes non covalents avec l’enzyme sous sa forme active. Les TIMP sont également des facteurs de croissance pour de nombreux types cellulaires.

-------------------------------------------------
Fonctions des MMPs

Dans l’ensemble les métalloprotéases peuvent dégrader tous les