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TP 3 : La catalyse enzymatique (partie I)
La courbe décrivant l’évolution de la vitesse initiale d’une réaction catalysée par une enzyme en fonction de la concentration du substrat présente un plateau de saturation. Celui-ci peut s’expliquer si le substrat se lie à l’enzyme et si, à partir d’une concentration donnée en substrat, tous les sites de liaison enzyme-substrat sont occupés par l’enzyme.
La double spécificité enzymatique implique des interactions étroites entre l’enzyme et son substrat : au cours de la réaction, il se forme un complexe enzyme-substrat, dans lequel le substrat est lié de façon transitoire à l’enzyme.
L’équation d’une réaction chimique catalysée par une enzyme peut alors s’écrire :
Enzyme + Substrat → Complexe enzyme-substrat → Enzyme + Produit
La vitesse de la réaction enzymatique :
- est directement proportionnelle à la concentration de l’enzyme
- augmente avec la concentration initiale en substrat jusqu’à atteindre son maximum (vitesse maximale). On observe alors un plateau de saturation s’expliquant par l’occupation de tous les sites de liaison du substrat sur l’enzyme à partir d’une concentration donnée en substrat. L’enzyme est dite saturée.
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La formation du complexe enzyme-substrat a lieu au niveau d’un domaine bien précis de l’enzyme : le site actif. Celui-ci possède une conformation spatiale complémentaire du substrat.
Le site actif comporte deux domaines particuliers formés par l’interaction de quelques acides aminés, qui confèrent certaines propriétés à l’enzyme : - le site de reconnaissance du substrat à l’origine de la spécificité de substrat - le site catalytique à l’origine de la spécificité d’action de l’enzyme.
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C’est la conformation spatiale de l’enzyme qui détermine la forme du site actif. Chaque enzyme possède donc une forme particulière qui lui permet d’acquérir une fonction précise.
C. Les variations de