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I- Visualisation de la molécule d’hémoglobine
Il y quatre chaines. Il ya deux chaines alpha : ce sont la verte et la bleue et deux chaines bêta la jaune et la cyan. Il y a des atomes de fer en rouge et quatre molécules d’hèmes en orange.
II – comparaison des séquences nucléiques et protéiques d’hémoglobine normale et drépanocytaire.
Lors de la comparaison des deux séquences peptidiques, on peut remarquer que l’acide aminé 20 (acide glutamique) a muté en une valine. Lors de la comparaison avec les séquences nucléotidique, au nucléotide 20, une adénine a muté en thymine. C’est ce phénomène qui explique le premier.
III- Comparaison de la structure des chaînes bêta
Les deux molécules sont quasiment identiques : elles ont la même molécule hèmes. Mais la différence se trouve dans le morceau rouge, qui, dans une chaine saine est un acide glutamique qui devient une valine, dans une chaine drépanocitaire.
IV- Comparaison de la structure des hémoglobines
Hèmes : Orange. Acide Glutamique : Rose. Valine : Violet. HBA : Saine HBS : Malade.
Les molécules ont une structure légèrement différente, dans la molécule HBA il ya des acides glutamiques qui sont remplacées par des valines dans la molécule HBS. Toute fois elles ont toutes les deux 4 hèmes.
V - Apport de connaissances scientifiques
On sait que :
• l’hémoglobine drépanocytaire se polymérise dans l’hématie. Il se forme des fibres resposables de la déformation des