ACTIVITÉ ENZYMATIQUE DE LA CATALASE
Par
Clarence Beaulieu
Nicholas Plante
Jérémie Rompré
Travail remis à
Justin Rousseau
Enseignant
Dans le cadre du cours NYA-101-05
Évolution et Diversité du vivant
Groupe 06
Cégep de Saint-Hyacinthe
29 septembre 2015
Tableau des résulats : Variation de pression des différents types de solution durant 100 secondes
Variations
Pression initiale
(kPa)
Pression finale
(kPa)
Activité enzymatique
(kPa/min)
Témoin
96,2
125,0
17,28
Acide (HCl 1M)
96,2
98,8
1,56
Base (NaOH 1M)
96,7
98,6
1,14
Glace
96,7
153,3
33,96
Enzyme bouillie
96,2
98,6
1,44
Inhibiteur
96,2
161,6
39,24
Concentration du
Substrat
96,2
160,6
38,64
Temps (s)
100
RÉSULTATS
Tableau 1 : Variation de la pression(kPa) en fonction du temps(s) de la réaction enzymatique
Tableau 2 : Variation de la pression (kPa) en fonction du temps(s) de la réaction enzymatique
Analyse des résultats :
Lors de la première expérimentation afin de déterminer le témoin, les constatations furent que la réaction enzymatique a dégagée une grande quantité de gaz (O2) faisant alors en sorte que la pression a augmentée de façon croissante et relativement constante avec une variation de 28,8 kPa (tableau 1). Par la suite, l’ajout d’une variation à notre témoin a été faite, celle-ci qui était d’introduire un acide (HCL 1M) afin d’acidifier la solution. Après avoir mélangé la solution, les constatations furent que cette modification à pratiquement annulée la réaction enzymatique due au fait qu’il n’y a eu presque aucun changement de pression tout au long de la réaction avec une variation de seulement 2,4 kPa (tableau 1). Ce phénomène fut le même lors de l’ajout d’une base (NaOH 1M) avec une variation de 1,9 kPa (tableau 1) ainsi que lors de l’utilisation d’enzyme bouillie dans la solution qui engendra une variation de 2,4 kPa (tableau 1). Par contre, le refroidissement de la