TP1 : la diversité des phénotypes

On cherche à préciser la notion de phénotype et à expliquer les variations des phénotypes.
( Le phénotype au niveau d’un organisme.
A partir du document 1 page 16, relevez les différences phénotypiques entre un individu sain et un individu atteint d’une maladie, la drépanocytose.
( Le phénotype à l’échelle cellulaire.
A partir des documents 1 et 2 page 16, relevez les différences cellulaires entre un individu sain et un individu atteint.
( Le phénotype à l’échelle moléculaire.
Chaque hématie contient environ 300 millions de molécules d’hémoglobine.
On cherche à savoir s’il existe une ou des différences au niveau de la structure des molécules d’hémoglobine.
a) On réalise une électrophorèse des molécules d’hémoglobine normale Hb A et anormale Hb S : l‘exploitation des résultats de l’électrophorèse s’effectue à partir du document annexe fourni.
b)la structure de l’hémoglobine
Pour déterminer la structure de l’hémoglobine normale dite A, on utilise le logiciel RASMOL. ( voir notice d’utilisation complète fournie en annexe )
c) comparaison de la structure 3D des hémoglobines A et S (voir annexe)
d) Quelles différences de structure apparaissent entre la forme 3D de l’hémoglobine normale (HbA) et celle de l’hémoglobine anormale (HbS) ?
e) Comparez les séquences polypeptidiques affichées : à partir des résultats déterminez la ou les différences entre les chaînes de l’hémoglobine normale (HbA) et celle de l’hémoglobine anormale (HbS).
f) Une vue au microscope électronique d’une hématie drépanocytaire ( voir photo page 17 ) montre qu’elle contient des fibres rigides d’Hb S alors qu’une hématie normale ne contient pas de ce type de fibres :
On cherche à savoir si la ou les modifications de la séquence peptidique de la chaîne sont responsables de l’apparition de fibres d’hémoglobine polymérisées ( voir annexe )
g) Terminez l’exercice annexe sur l’électrophorèse et précisez alors si la ou les modifications de la séquence