Le devenir des protéines mal repliées dans l’organisme

I. Introduction Le processus par lequel la chaîne polypeptidique d'une protéine acquière une structure tridimensionnelle s'appelle le repliement. Toute l'information nécessaire au repliement d'une protéine en sa structure native (fonctionnelle) est contenue dans sa séquence primaire (l'enchaînement des acides aminés).
II. Vue d’ensemble de la synthèse et de la dégradation des protéines
Depuis sa naissance sur un ribosome jusqu’à sa mort par protéolyse ciblée, une protéine est accompagné par des chaperons moléculaires et autres complexes dont le rôle est de contrôler sa forme, la réparer, ou l'éliminer.

Fig.1. Contrôle de la synthèse et de la dégradation des protéines.

Ainsi, les protéines sont constamment synthétisées et dégradées dans tous les types de cellules. Ceci dans le but : * d'éviter les risques d'accumulation de protéines défectueuses qui perturberaient gravement le fonctionnement cellulaire. Ces protéines défectueuses peuvent résulter d’une anomalie du repliement de la protéine. * d'assurer un recyclage des acides aminés.
III. Types de protéolyse
Il existe 3 processus de protéolyse (hydrolyse des protéines) :
a. Une hydrolyse non spécifique des protéines par des protéases.
b. Un système protéolytique dans le lysosome des Eucaryotes.
c. Enfin, chez les bactéries et les Eucaryotes, il existe un processus hautement sélectif et régulé qui se déroule dans le cytoplasme et qui nécessite de l'énergie (hydrolyse de l'ATP) : il s'agit du système protéolytique ubiquitine-protéasome.
Ce système assure la dégradation des protéines mal repliées. Ceci est impliqué dans le cycle cellulaire, la prolifération, l'apoptose, le contrôle de la transcription, la transduction du signal et la régulation du métabolisme.

Fig.2. Dégradation par ubiquitine
VI. Définitions
1. Chaperons :
Protéines qui s'unissent à d'autres polypeptides, empêchent leur agrégation et favorisent leur pliage