Fonctions protéines :
-catalytique (enzyme)
-reconnaissance moléculaire (Ac)
-transport ( Hémoglobine)
-structure (collagène)

Disfonctionnement des protéines peuvent induire des maladies donc cible des médicamentes .
Ce sont aussi des marqueurs de l'évolution .

Structure des protéines :

-Structure primaire : séquence en AA . Codée par le génome .
-Structure secondaire : repliements preferentiels de la chaine polypeptidique
-Structure tertiaire : repliement de la chaine en domaines plus ou moins globulaires
-Structure quaternaire : oligomères , homo-oligomère . Associement de plusieurs chaines .

Parfois , il faut aussi l'ajout d'autres groupes chimiques ( cofacteurs , métaux...)
Pour garder l'intégrité de la fonction , il faut que le repliement soit correct .
Dogmatisme : la séquence primaire code pour la structure spatiale .
Au delà du dogme , protéines non structurées .

Les acides aminés

Protéine =combinaison de 20 AA .(Peptide= fragment de protéine)
1 AA= 110 Da .

-AA rares
-Modifications chaines latérales (post traductionnelles)
-Groupements réactionnels

Fonctions COOH et NH2 ionisables

Stéréochimie des AA

La plupart sont des molécules chirales .
Seule la glycine ne comporte pas de carbone asymétrique donc elle n'est pas chirale .

Propriétés physicochimiques des chaines latérales

Fondamentale dans la fonction des protéines
-AA
Hydrophiles , hydrophobes Acides , basiques aromatiques , soufrés encombrement stérique

°Glycine :
AA avec la plus grande flexibilité conformationnelle
AA le moins encombrant

°Alanine
Chaine latérale courte
Pas de réactivité chimique
Tendance hydrophobe
Interaction avec d'autres groupes hydrophobes

°Proline
Chaine latérale cyclisée ( importance conformationnelle)
Pas de réactivité chimique
Tendance hydrophobe
2 conformations :trans (90%) et cis(10%)

°Valine
Hydrophobe
Interaction avec d'autres groupements hydrophobes
Pas de réactivité chimique