Cycle de krebs

Pages: 12 (2766 mots) Publié le: 7 juin 2012
Le Cycle Tricarboxylique (Cycle de Krebs ou cycle du citrate).

1.- INTRODUCTION.

La glycolyse et la α-oxydation des acides gras sont les deux processus préparatoires à la récupération de l'énergie des liaisons contenues dans les glucides et les lipides. La glycolyse conduit à la formation du pyruvate et qui peut être converti, dans les mitochondries en acétyl-CoA. La β-oxydation des acidesgras à nombre pair de carbones fournit directement des acétyl-CoA et celle des acides gras à nombre impair de carbone des acétyl-CoA et un propionyl-CoA.

Les unités acétyl-CoA, issues du pyruvate ou de la dégradation des acides gras, sont complètement oxydées dans le cycle du citrate. Ce dernier est la voie finale commune de l'oxydation des molécules énergétiques. Il se déroule entièrement àl'intérieur des mitochondries. En tant que voie catabolique le cycle tricarboxylique fournit de l'énergie (en faible quantité sous forme de GTP) des cofacteurs réduits riches en énergie (NADH,H+ et FADH2) et aussi des précurseurs pour les biosynthèses.

2.- ENTREE DU PYRUVATE DANS LE CYCLE DE L'ACIDE CITRIQUE.

Si le lactate est formé à l'issue de la glycolyse (comme dans le muscle) il estd'abord oxydé en pyruvate sous l'action de la lactate déshydrogénase. On obtient la réaction suivante :

CH3-CHOH-COO- + NAD+ ¬¾® CH3-CO-COO- + NADH,H+
Le pyruvate est ensuite oxydé en acétyl-CoA. Cette réaction est catalyse par le complexe multi-enzymatique de la pyruvate déshydrogénase (complexe PDH) constitué de 3 enzymes principales. La pyruvate déshydrogénase (Enzyme E1), ayant la thiaminepyrophosphate (TPP) comme groupement prosthétique assure la décarboxylation du pyruvate et le transfert du radical obtenu sur le lipoate. La dihydrolipoyl transacétylase (Enzyme E2) transfère le radical acétyle du lipoate sur le conenzyme A, permettant ainsi la libération de l'acétyl-CoA. La dihydrolipoyl déshydrogénase (Enzyme E3) est une flavoprotéine qui oxyde la dihydrolipoate et transfère lesélectrons et les protons sur le NAD+. Le mécanisme d'action de ce complexe est schématisé sur la figure 1.

 
Figure 1 – Séquence d’oxydation du pyruvate en acétyl-CoA par le complexe multi-      enzymatique de la pyruvate déshydrogénase |
La séquence de réactions conduisant du pyruvate à l'acétyl-CoA fait intervenir, dans l'ordre, les coenzymes suivant : TPP, lipoate, HSCoA, FAD et NAD+. Laréaction globale dans laquelle il ne reste que les coenzymes vrais, est :

CH3-CO-COO- + H+ + HSCoA + NAD+  ¾®   CH3-CO~SCoA + CO2 + NADH,H+
3.- ETAPES ENZYMATIQUES DU CYCLE.

La séquence des réactions conduit à l'oxydation complète de l'acétyl-CoA en 2 molécules de CO2 et à la régénération de l'oxaloacétate, accepteur catalytique du cycle.
Nous diviserons ce dernier en deux phases :Une phase d'oxydation totale de l'acétyl-CoA
Une phase où intervient la séquence de réactions de régénération de l'oxaloacétate (voir figure 2).

A – PHASE 1 : ETAPES ENZYMATIQUES DE L'OXYDATION DE
L'ACETYL-CoA.

3.1- FORMATION DU CITRATE.

Le cycle débute par la condensation de l'oxaloacétate (en C4) avec l'acétyl-CoA (en C2) pour former le citroyl-CoA (en C6), qui, en présence del'eau, est hydrolysé en citrate. L'enzyme qui intervient est la citrate synthase (une lyase).

CH3-CO~sCoA |    |        CH2-CO~SCoA |        |       CH2-COO- |
  |   |        ½ |   |       ½ |
CO-COO- | ¾® | HO-C-COO- | + H2O ¾® | HO-C-COO- + HSCoA |
½ |   |        ½ |   |        ½ |
CH2-COO- |     |        CH2-COO- |            |        CH2-COO- |
3.2- ISOMERISATION DU CITRATE EN ISOCITRATE.

Cette isomérisation est le résultat d'une déshydratation et d'une réhydratation effectuées par une enzyme appelée la cis-aconitase.

CH2-COO- |           |   |     CH2-COO- |   | CH2-COO- |
        ½ |   |   |     ½ |   | ½...
Lire le document complet

Veuillez vous inscrire pour avoir accès au document.

Vous pouvez également trouver ces documents utiles

  • Cycle de krebs
  • Cycle
  • Cycle
  • le cycle
  • Cycle
  • Cycle roller cycle 3
  • Cycle ovarien et cycle hormonale
  • Cycle step

Devenez membre d'Etudier

Inscrivez-vous
c'est gratuit !