Enzymologie
Introduction : Nature biochimique : Protéine Rôle : = biocatalyseur ( accélération de la vitesse d'une réaction) La catalyse enzymatique : 1.1 Définition : Catalyseur : -Augmente la vitesse de la réaction -Se retrouve intact à la fin de la réaction -Agit à très faible dose -"Réutilisable" -Ne modifie jamais le sens de la réaction -Ne change pas la constante d'équilibre L'enzyme diminue l'énergie d'activation d'une réaction 1.2 Caractéristique générales -Une enzyme réagit sur une seul réaction ex: Uréase (spécificité de substrat ) ex 2NH2 -- C=O + H2O ====> 2NH3 + CO2 Substrat Produit

A===E===>B constante = [B] / [A]

-Spécificité étroite : C'est une spécificité de substrat qui peut se limité a un seul isomère ( stéréospécificité ) -Certaines enzymes n'agissent que sur les séries L ou les séries D -Il existe des enzymes capable de reconnaître un grand nombre de substrat ==> spécificité large ex : l'hexokinase est capable d'exercer leur pouvoir sur tout les hexoses ( 6 carbones ) Exemples de spécificités : -De liaisons : Les peptidases coupent les liaisons peptidique - De groupe : Les phosphoestérase coupent entre les groupements phosphate L'enzyme accélère la réaction dans les deux sens ABC 2: Nature Biochimique et structure des enzymes 2.1 Nature biochimique Ce sont des protéines Rappel sur les différentes structures : Structure primaire : Chaîne linéaire d'acides aminés Structure secondaire : (hélice alpha et plissé bêta ) Repliement de la structure primaire, tenu par des liaisons hydrogène de faible énergie Structure tertiaire : Repliement de la structure secondaire maintenus par des liaisons de faible énergie plus des liaison covalente (pont disulfure) Les peptides et protéines on toutes les 3 structures certaines en on une 4eme (structure quaternaire) qui est une association de protomère * en paire * protomère : l'ensemble des 3 structures

2.2 Structure spatiale La forme de la molécule est importante pour la fonction 2.3 Le site actif