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Etude des réactions enzymatique et enzymatique de michèle

1804 mots 8 pages
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Chapitre 4: Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELISPr. Richard G. Maroun
Enzymologie Fondamentale et Moléculaire
EFMBL4Chapitre 4:
Étude des réactions enzymatiques à l’état stationnaire
(un seul substrat). Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELIS
Pr. Richard Maroun
21. Les enzymes Michaeliennes
 Il existe plusieurs mécanismes enzymatiques différents selon l'enzyme considérée:
 Les enzymes dites michaeliennes: Chaque site actif se
comporte …afficher plus de contenu…

Détermination de Vmax et KM
 La constante de Michaelis KM et la vitesse maximale Vmax sont calculées à différentes concentrations de substrat S quand l'enzyme catalyse la réaction selon l'équation:
 En prenant la réciproque de l'équation de Michaelis-
Menten nous obtenons:
18
E+S ES E+PK1
K2
K3
Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELIS La courbe 1/v en fonction de 1/[S] est appelée représentation de Lineweaver-Burk qui donne une droite qui s'extrapole sur l'axe des ordonnées à 1/Vmax et sur l'axe des abscisses à -1/KM. La pente est égale à KM/Vmax.
5. Détermination de Vmax et KM
19
1/[S]
1/v
1/Vmax
-1/KM
KM/Vmax
Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de …afficher plus de contenu…

7. Le rapport Kcat/KM
24 Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELIS E+S E+P
 Le rapport Kcat/ KM ne peut pas être plus rapide que la diffusion lors de la rencontre de l’enzyme avec son substrat. La diffusion limite la valeur de k1 qui ne peut pas dépasser 108 et
109 M-1.s-1 donc la limite supérieure de Kcat/KM est de 108 et
109 M-1.s-1.
 Kcat/KM pour l’anhydrase carbonique est de 108 et 109 M-1.s-1 ce qui montre que cette enzyme est très

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