2.0 Structure des protéines

2.4 Structure quaternaire
Il existe des protéines complexes formées de plusieurs chaînes polypeptidiques. L'assemblage de ces sous-unités entre elles constituent la structure quaternaire de la protéine.

2.4.1 Hémoglobine
L'hémoglobine est la molécule qui, présente dans les globules rouges, permet le transport de l'oxygène vers les tissus. Elle contribue aussi, dans une moindre mesure, à l'évacuation des ions H+ et du CO2.

Chez l'adulte, elle est constituée de deux sous-unités d'-globine et de deux sous-unités de -globine. Ces sous-unités sont assemblées de telle façon qu'elles laissent une cavité au centre du tétramère. (Cette cavité ne sert pas à lier l'oxygène, mais elle a un rôle à jouer dans la régulation du rôle de l'hémoglobine, comme nous allons le voir à l'instant).

Chaque unité globine est associée à un groupe hème, qui contient un atome de fer capable, quand il est bien enligné avec ce groupe, de s'associer à l'oxygène.

Les structures tertiaire et quaternaire de l'hémoglobine jouent un rôle primordial dans son rôle comme transporteur. La protéine existe sous deux formes, la forme T (pour tendue) qui a une faible affinité pour l'oxygène et la forme R (pour relaxée) de haute affinité. Ces deux formes existent en un équilibre rapide qui dépend du pH ambiant et de la présence d'oxygène. À pH élevé et en présence d'oxygène, la forme R est privilégiée (et l'hémoglobine cherche donc à capturer de l'oxygène); à pH bas et quand l'oxygène est rare, la forme T est privilégiée et l'hémoglobine relâche l'oxygène.

Lors d'une transition de T vers R, les sous-unités α1-β1 se rapprochent des sous-unités α2-β2, réduisant la taille de la cavité centrale entre les sous-unités. Ce changement de structure quaternaire a d'abord été remarqué lors d'expériences de cristallisation de déoxyhémoglobine: ces cristaux, mis en présence d'oxygène, se cassaient -indice que la structure des composantes du cristal avaient