Tp immunoglobuline g
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I. INTRODUCTIONLes cellules B du système immunitaire, lient spécifiquement des antigènes solubles par ses anticorps membranaires. Ces récepteurs protéiques de la membrane sont les d’immunoglobines (Ig). Chaque cellule B présente environ 105 molécules d’Ig de spécificité identique pour un épitope d’un antigène particulier. Quand un épitope est lié à une Ig, la cellule B est activée grâce à la réception de signaux (cytokines).
Une fois que des Ig ont recouvert un antigène, de nombreuses autres cellules et divers processus sont à leur tour activés pour éliminer l’antigène. Ces Ig sont donc impliquées dans les phénomènes de reconnaissance et d’adhésion cellulaire.
Leur structure est faite de 4 chaînes maintenues par des ponts disulfures, formant un « Y ». Les extrémités amino-terminales des bras sont variables et montrent une spécificité pour les épitopes, l’autre partie de la molécule est constante.
Selon les séquences et les structures des chaines lourdes, les Ig se différencient en 5 classes (IgA à IgG), exerçant des fonctions différentes dans la protection de l’individu.
Les IgG représentent environ 75 % des anticorps du plasma, et constituent la forme la plus commune des anticorps produits lors d’une réponse immunitaire secondaire, ce qui correspond à toute réponse déclenchée lors d’une nouvelle exposition au même antigène. L’IgG neutralise l’antigène (Virus, Bactérie ou Toxine) afin d’éviter toute contamination de l’hôte par élimination du pathogène par phagocytose.
L’IgG fournit une immunité passive au fœtus, car elle est transportée par le placenta. [1]
Dans ce travail, il vous sera présenté le protocole de purification des IgG selon trois étapes majeures relevant de différentes techniques biochimiques couramment employées en laboratoire. A savoir, le fractionnement des molécules au sulfate d’ammonium, suivi d’un dessalage par gel filtration avant de présenter l’étape de chromatographie par échange d’ions. Le projet de ces travaux étant