Déshydrogénase

métabolisé en acétaldéhyde. Quelles propositions sont correctes ? 1. Les systèmes à alcool deshydrogénase sont NADP dépendants 2. Le système microsomal oxydatif de l’éthanol (MEOS) est auto-inductible par l’éthanol 3. Les alcools deshydrogénases sont inhibés par le pyrazole et les composés pyrazolés 4. Les alcools deshydrogénases sont des métalloenzymes contenant 4 atomes de cobalt 5. Les systèmes à alcool deshydrogénase sont spécifiques de l’éthanol QCM 4 • L’éthanol est, dans une première étape métabolisé

structure et leur mécanisme d’action Introduire la notion de séquence de réactions catalysées par des enzymes dont l’ordre d’intervention est déterminé par les coenzymes impliqués. Illustration fournée par l’oxydation du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase. De l’étudiant : • • • • Apprendre les rôles et les mécanismes d’action des coenzymes usuels. Apprendre à déterminer pour chaque coenzyme les sous –classes d’enzymes pour lesquelles il peut servir de cofacteur. Connaître les principaux

effet, la fixation du carboxyle sur la fonction thiol du CoA conduit à la formation d’une liaison thioester dite riche en énergie. Grâce à ce coenzyme dans la matrice mitochondriale, le pyruvate va être transformé en acétyl-CoA. La pyruvate déshydrogénase qui catalyse cette réaction est un complexe multienzymatique qui comporte de multiples copies de 3 enzymes différents et de 5 coenzymes: - Pyruvate décarboxylase : E1 auquel est lié le pyrophosphate de thiamine ou TPP. C’est un ester phosphorique

figure 21 1. Dégradation oxydative du pyruvate par complexe multienzymatique (5 reactions succe) dont pyruvate deshydrogénase 2. Transfert du grpt acétyl de l’acétylCoA à l’OAA par la citrate synthase pour former acide nitrique 3. Isomérisation du citrate en isocitrate par l’isocitrate deshydrogénase 4. Decarboxylation oxydative de l’isocitrate par l’α-cétoglutarate deshydrogénase 5. Decarboxylation oxydative de l’ glutarate par la succinyl CoA ∑ase 6. Transfert grpt acétyl et ∑ ATP par

d’oxydoréduction Ce sont des coenzymes des oxydoréductases. Ces oxydoréductases peuvent être classées selon la nature de l’accepteur d’électron ou des atomes d’hydrogène : Les oxydases: L’accepteur d’hydrogène est l’oxygène AH2 + ½ O2 → A + H2O Les déshydrogénases: L’accepteur d’électron ou d’hydrogène est un autre substrat que l’oxygène AH2 + B → A + BH2 2. Les coenzymes d’oxydoréduction 2.1. Les coenzymes nicotinamiques (ou pyridiniques) Ce sont des dinucléotides Ils comprennent la nicotinamide (ou

L'alcool déshydrogénase : Enzyme qui permet l’inter conversion de certains alcools, et notamment l'éthanol, en aldéhydes et cétones, couplée la réduction du NAD+ en NADH,H+. Chez l'homme et de nombreux animaux, l'alcool déshydrogénase est hépatique et participe à la détoxification de l'organisme par l'élimination des alcools toxiques. Chez les levures, les plantes et de nombreuses bactéries, les alcools déshydrogénases fonctionnent en sens inverse et produisent de l'alcool et permettent de

gènes qui codent la lactico-déshydrogénase, enzyme présente chez tous les êtres vivants, est représenté dans le document de référence ci dessous Montrez que les informations apportées par le document valident le modèle proposé de l'histoire évolutive des gènes de la lactico-déshydrogénase. Document de référence : Modèle proposé pour illustrer l'histoire évolutive qui a conduit aux gènes codant la lactico-déshydrogénase chez l’Homme. Document La lactico-déshydrogénase (LDH) est une enzyme constituée

  0,18   1,83   18,33   18,33   10,48   1,98   50   0,2   1,96   19,61   19,61   16,67   6,67     Exercice  6  -­‐  Activité  de  la  6-­‐phosphogluconate  déshydrogénase   On  étudie  l'activité  de  la  6-­‐phosphogluconate  déshydrogénase  sur  son  substrat  le  6-­‐phosphoguconate.  La   vitesse  de  réaction  est  exprimée  en  unités  arbitraires.  Le  deuxième  substrat  est  maintenu  à  concentration

La désamination oxydative du glutamate est réalisée dans la mitochondrie par la Glutamate  déshydrogénase Glutamate déshydrogénase (GDH) Contrôle de la Glutamate déshydrogénase: (-) ATP-GTP inhibiteurs allostériques (+) ADP-GDP activateurs allostériques ¾ TRANSAMINATION ET DÉSAMINATION OXYDATIVE  DU GLUTAMATE Stœchiométrie finale (aminotransférase + glutamate déshydrogénase): aminotransférase glutamate déshydrogénase α-acide aminé + NAD(P)+ Æ α-cétoacide + NH4+ + NAD(P)H + H+ Squelette

NAD+ et NADP+ Site réactif O O ¯O P O CH2 Nucléotide 1 NH2 Nucléotide 2 N N ¯O P O CH2 O OR N N βD Ribose C N+ NH2 Nicotinamide (vit. PP) βD Ribose AMP Adénine Si R = H, (NAD+) Si R = H2PO3, (NADP+) NAD+ Coenzyme des déshydrogénases Site réactif H CONH2 + N R + 2 H + 2e + - H (ion hydrure : H-) ¨ N R H CONH2 + H+ NAD+ Forme oxydée NADH Forme réduite • Le NAD+ est un coenzyme libre : sa liaison aux enzymes est réversible • Caractéristiques : - ne traverse