Déshydrogénase

des génomes et évolution bac S 2004 métropole Un modèle possible de l'histoire évolutive des gènes qui codent la lactico-déshydrogénase, enzyme présente chez tous les êtres vivants, est représenté dans le document de référence. Montrez que les informations apportées par le document valident le modèle proposé de l'histoire évolutive des gènes de la lactico-déshydrogénase. Partie 2.2 : (5 points) Parenté entre les êtres vivants actuels et fossiles – Phylogenèse – Evolution Une

Michaelis Exemple de Km : la lactate déshydrogénase Constantes de la réaction Exemple de constantes : la fumarase Exemple de constantes : l’aspartate aminotransférase = ASAT Exemple de constantes : la créatine phosphokinase Phase stationnaire Equation de la vitesse Equation de la conservation de l’enzyme Constante de Michaelis Exemple de Km : la glycérophosphate déshydrogénase Exemple de Km : l’anhydrase carbonique Exemple de Km : l’isocitrate déshydrogénase Calculs Calculs Equation de Michaelis

Michaelis Exemple de Km : la lactate déshydrogénase Constantes de la réaction Exemple de constantes : la fumarase Exemple de constantes : l’aspartate aminotransférase = ASAT Exemple de constantes : la créatine phosphokinase Phase stationnaire Equation de la vitesse Equation de la conservation de l’enzyme Constante de Michaelis Exemple de Km : la glycérophosphate déshydrogénase Exemple de Km : l’anhydrase carbonique Exemple de Km : l’isocitrate déshydrogénase Calculs Calculs Equation de Michaelis

’une fonction aldéhyde en fonction acyl-P à forte énergie libre (anhydride d ’acide) - couplée à la réduction d ’un accepteur d ’hydrogène = NAD+ - réaction réversible Glycéraldéhyde 3 phosphate CHO H C C O H P O- O O-O H H Glycéraldéhyde 3P déshydrogénase NAD+ NADH, H+ + Pi P O- O O-HO+ 1,3 bis phospho Glycérate P O O O--O CHO H C C O H P O- O O-O H ~ 1. La glycolyse 1. 2. les dix étapes de la glycolyse 1.2.6. oxydation du glycéraldéhyde 3P15 Phosphorylation d ’un ADP

l’histoire évolutive des gènes qui codent la lactico-déshydrogénase, enzyme présente chez tous les êtres vivants, est représenté dans le document de référence ci dessous Montrez que les informations apportées par le document valident le modèle proposé de l’histoire évolutive des gènes de la lactico-déshydrogénase.   Document de référence : Modèle proposé pour illustrer l’histoire évolutive qui a conduit aux gènes qui codent la lactico-déshydrogénase chez l'Homme. [pic] [pic]: gène porté par un chromosome

retrouve dans les cytochromes, les peroxydes, les catalases. Le métal peut entrer dans la composition d’un coenzyme. Il peut aussi parfois servir à la fixation d’un coenzyme sur un apoenzyme Exemple : le Zn2+ sert à attacher le NAD+ sur l’alcool déshydrogénase. Les ions métalliques ou oligo-éléments sont indispensable, ils sont fournis part l’alimentation. Les coenzymes : * Caractéristiques : Ce sont des molécules organiques de petites tailles dialysable (qui traverse la membrane) et thermostables ;

1 LA LACTATE DESHYDROGENASE: PURIHCATION PARTIELLE PAR CHROMATOGRAPHIE D'AFFINITÉ La lactate deshydrogénase catalyse la réaction: L lactate + NAD+ < - > pyruvate + NADH +H+ La lactate deshydrogénase (LDH) est un tétramère constitué de quatre sous-unités de 35 kDa. Chez les mammifères deux types différents de sous-unité existent, le type* M (pour muscle) et le type H (pour heart), ce qui correspond à cinq formes d' isoenzymes tétramériques: MH3, H4 M4, M3H, Bien que ces formes

° boo Oxaloacétate } coo eH Aconit CHe conitase | Malate On UH H—C—coo- déshydrogénase f " HO—C—H NAD’ coo- i Malate synthase ) Isocitrate lyase (so rate | COO” . ‘oxylate | &lt; 9° Malate} HO—C—H . NAD’ +H,0 CH, CoA ao EGOA }+He Isocitrate boo Fumarase déshydrogénase NADH co, H,0 coo: coo- L, OF te | (ace )\GHe ir umarate | a-Cétoglutarate ) | HG - i | Succinate c=o coo déshydrogénase a-Cétoglutarate boo FADH: déshydrogénase Nap‘ CoA Succinyl-CoA FAD i ) synthétase epzte }} yl f NADH Goo ae Succinyl-CoA

suivantes se produisent en double. Jusque-là, la voie a consommé de l'énergie, à partir de maintenant, elle va en produire. Tout d'abord une oxydation du 3PG en présence de NAD+ et de phosphate va donner sous l'action de la glycéraldéhyde-phosphate deshydrogénase, du 1,3-biphosphoglycérate. Cette réaction très exergonique va produire un NADH et le triose est maintenant bi-phosphaté, le second phosphate est étant réactif. Une première desphosphorylation par la phosphoglycérate kinase va donner du 3-phosphoglycérate

compétitifs 16 Intérêt medical • L’éthanol est utilisé comme inhibiteur compétitif, dans le traitement de l’empoisonnement au méthanol. Dans l’organisme, le méthanol est métabolisé en formaldehyde (dangereux car trés toxique), par une alcool déshydrogénase. L’éthanol rentre en compétition avec le méthanol pour la même enzyme. • L’inhibition compétitive des enzymes est une stratégie souvent adoptée dans le développement de médicaments type antibiotique. Exp: les sulfamides rentrent en compétition