Glycosylation

ribosomes se détachent de la membrane, leurs deux SU se séparent et gagnent un pool. Elles pourront éventuellement être utilisées pour de nouvelles synthèses. Les protéines synthétisées sont en général glycosilées au cours de la traduction : la glycosylation est co-traductionnelle. DEVENIR DES PROTEINES INTRAMEMBRANAIRES Certaine protéines élaborées par les ribosomes accolés au RE sont des protéines intramembranaires à traversée soit unique soit multiple. Protéines à traversée unique Les protéines

protéines, qui sont destinées à être incorporé dans les systèmes membranaires extracellulaires et dans la membrane plasmique. Il est également impliqué dans la synthèse des protéines qui vont être sécrétées à l'extérieur de la Ȼ. – Il se découle (glycosylation). aussi les 1ère étapes de modification post-traductionnel – C'est au niveau du RE que se produit le repliement de la chaîne peptidique (donne la forme secondaire et tertiaire de la protéine. – On a également des associations de peptides

et contrôle de qualité par le RE et le Golgi 1) Formation des ponts disulfure 2) Repliement des protéines 3) Contrôle de qualité 4) Insertion des domaines transmembranaires dans la membrane du REG 5) Glycosylations 5.1) N glycosylations 5.2) O glycosylations 5.3) Rôle des glycosylations V) Mécanismes de translocation de peptides en provenance du protéasome VI) Transport entre RE, appareil de Golgi et membrane plasmique Synthèse des protéines : repliement, adressage et modifications post

post-traductionnel : très variables . protéolyse (comme dans Reg ) : précurseurs des H peptidiques : elles proviennent toutes d’un précurseur de haut poids moléculaire inactif. Dégradation indispensable à l’activation de la protéine finale. . Glycosylation et déglycosylation . Phosphorylation : fixation de radical phosphate , ou déphosphorylation : sur les sucres ou sur la protéine elle- même . Sulfatation : création de pondisulfures entres les cystéines (insuline, mucus, substance fondamentale)

lecture ouvert code un type putatif je la glycoprotéine de 231 résidus d'acide aminé avec un NH2-terminal 37 ordre de signal d'acide aminé contenant le peptide homologue au HLA-E le peptide obligatoire, domaine à 144 acides aminés avec 3 sites N-glycosylation, un 20-acide aino transmembrane le domaine et un COOH-TERMINUS de 20 acides aminés. Pour confirmer la prédiction(prévision) de l'ordre de signal NH2-terminal, une protéine de fusion qui contient la protéine UL40 avec le transmembrane et les domaines

COMPARTIMENTS INTRACELLULAIRES RETICULUM ENDOMPLASMIQUE, APPAREIL DE GOLGI, LYSOSOMES, PEROXYSOMES A. LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE I. ORGANISATION MORPHOLOGIQUE 1. ASPECT CYTOLOGIQUE - REL : surtout dans hépatocytes - REG = RER : surtout dans cells synthétisant bcp de protéines - Localisation : en continuité avec l’enveloppe nucléaire, en relation avec le compl de Golgi par l’intermédiaire de vésicules de sécretion - Réticulum sarcoplasmique = particularité des cells musculaires

chimique Isomère de la leucine °Sérine , Thréonine ( moins réactif que sérine) Hydrophile , polaire Partenaire de liaisons hydrogènes Réactif ( trouve dans les centres actifs d'enzyme) : • phosphorylation post traductionelle (kinases) • O-Glycosylation °Méthionine Hydrophile mais peu réactif Partenaire de liaisons hydrogènes Chaine latérale très mobile , solubilisateur de protéines globulaires Fréquemment exposé .. °Phénylalanine Anneau aromatique Hydrophobe Chaine latérale très

NLSBP : Nuclear Localization Signal Binding Protein NLSBP noyau cytosol mitochondries peroxysomes Protéines cytosoliques Modifications post-traductionnelles • liaison à un coenzyme • phosphorylation • méthylation • acétylation • glycosylation (rare, N-acétylglucosamine) Liaison à la membrane plasmique Protéines cytosoliques Liaison à la membrane plasmique ankyrine protéines G trimériques ras glycine cytosol liaison amide liaison thioether bicouche lipidique chaîne

"réparation" comme les autres cellules. Leur ADN a donc tendance à accumuler les mutations délétères. Le pontage glucosique Le glucose absorbé et les protéines de notre organisme se combinent pour produire des composés appelés AGE (pour advanced glycosylation end products). Ces derniers entraînent un durcissement du tissu conjonctif et des artères, une réduction de l'efficacité des reins et de fonctions nerveuses, et favorise les cataractes. Les connexions neuronales Contrairement aux idées reçues

covalente à une chaîne polypeptidique). Les glycoprotéines sont synthétisées suite à la glycosylation d’une protéine, qui peut être de deux types (N-glycosylation1 et O-glycosylation2) selon l’acide aminé utilisé. La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule. 1 2 N-glycosylation : addition de glucides au niveau de l’amine d’un acide aminé asparagine (Asn) des chaînes peptidiques. O-glycosylation : addition de glucides au niveau de l’hydroxyle des acides aminés sérine (Ser) et thréonine