Hémoglobine

d'une affection grave du poumon > on récupère le lait et on isole la protéine des autres composantes du lait > 2000 brebis (comme celle-ci) seraient suffisantes pour couvrir le besoin mondial en cette protéine - végétaux : tabac transgénique (hémoglobine) > transfert de deux gènes humains sur des plants de tabac > plants produisent de l'hémoglobine > espèces de maïs ou soja génétiquement modifiées produisent dans leurs graines des protéines sanguines ou des anticorps III. Autres applications

identiques : elles ont la même molécule hèmes. Mais la différence se trouve dans le morceau rouge, qui, dans une chaine saine est un acide glutamique qui devient une valine, dans une chaine drépanocitaire. IV- Comparaison de la structure des hémoglobines Hèmes : Orange. Acide Glutamique : Rose. Valine : Violet. HBA : Saine HBS : Malade. Les molécules ont une structure légèrement

| | | | | Glycogène | Présent | Présent | Présent | | | | | | | Feldspath | | | Présent | | Présent | Présent | Présent | | | Hémoglobine | Présent | | Présent | Présent | | | Présent | Présent | | 2 – Pour une de ces 4 molécules, faire apparaitre la représentation en "boules et battonnets" puis faites une copie d'écran de cette molécule

polyglobulie (trop de globules). Il permet aussi de voir si il y a des formes anormales (poïkilocytes, schizocytes, hématies falciformes). L'hémoglobine : (11 à 16g) une hémoglobine trop basse (inférieure à 10.5g) permet d'établir un diagnostic d'anémie. L'hématocrite : (37 à 47%) elle donne la concentration en hémoglobine dans le sang, elle est abaissée dans les anémies, elle est augmentée en particulier chez les consommateurs d'EPO. Le VGM ou volume globulaire moyen ( 80 à 95). Il mesure

rectorragies, une hémoglobine lui a donc été prélevé, celle ci était de 9g. Il a été transfusé de deux culots globulaires ce jour. Le premier est passé à 10h30 et le second est passé à 12h. Ses constantes étaient dans les normes ( tension artérielle à 112/57, fréquence cardiaque à 60, température corporelle à 36,1°). La tolérance était bonne. Un bilan sanguin (leucocytes, hémoglobine, plaquettes) tous les deux jours a été prescrit. Ce jour, le 21 Octobre, Mr D a une hémoglobine à 10.3g, des plaquettes

est à l’origine d’une hémoglobine anormale qui est incapable de transforme le dioxy et déformer les hématies en faucille. Le phénotype normal de l’individu correspond au phénotype anormal des protéines qui disposent de 2hématies et 2hémoglobine. Le phénotype est défini à diff échelle : cellulaire (niv cellule) , macroscopique(l’œil nu) et moléculaire(protéine codé).La relation gène,protéine,génotype pt prendre plsrs aspect sr ces ex. Pour la drépanocytose c’est les hémoglobines des sujets malades(HbS)

Bêta. Chez le drépanocytaire, un acide aminé (a. a) des chaînes bêta (le 6ème : acide glutamique) a été remplacé par la Valine. Or, la Valine est hydrophobe et fuit l’eau en se fixant au Valine des autres hémoglobines. Ceci crée des fibres rigides et insolubles dans l’hématie. L’Hbs (Hémoglobine drépanocytaire) ne diffère donc de l’hémoglobine normale (Hba) que par un acide aminé. Hypothèse : Si la séquence d’acide aminé change, c’est que l’information génétique a changé. II) De l’ADN à la

ELECTROPHORESE DES HEMOGLOBINES SUR BANDES D’ACETATE. PROTOCOLE EN IMAGES Introduction • L'électrophorèse est une technique biochimique de séparation fondée sur le fait que des molécules portant des charges électriques différentes migrent  à des vitesses différentes lorsqu'elles sont placées dans un champ électrique. • Si l’idée d’utiliser cette caractéristique pour séparer des molécules remonte à la fin du dix-neuvième siècle, c'est le biochimiste suédois Arne Tiselius (1902-1971)

déformables Hématie en faucille rigides non déformables mauvaise circulation aux niveaux des capillaires PHENOTYPE MOLECULAIRE hémoglobine normale (HbA) Structure primaire (séquence des acides aminés) : Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-Ser Hémoglobine toujours soluble dans l'hématie. Hémoglobine anormale (HbS) Structure primaire : Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-Ser Hémoglobine fibreuse non soluble dans l'hématie Structure primaire HbA (séquence des acides aminés) : Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-Ser

qur l'on suppose Un phénotype peut nécessiter l'intervention de plusieurs gène. La modification peut entraîner une modification du phénotype même si l'autre gène est resté le même. II. Relation entre drépanocytose et hémoglobine foetale : une protéine = une hémoglobine. Ces chaînes ne sont pas codées par le même gène car d'après le texte (polycopier), on sait que ces chaînes sont codées par 6 gènes. Certaines protéines sont constituée de plusieurs chaîne d'acide aminé, codées chaqu'une