Hémoglobine

IV Transport des gaz respiratoires : Le transport des gaz ds le sang sous deux formes :  Libre : dissout dans le plasma Lié à des molécules de transport (hémoglobine) peut fixer O2 et CO2. Globules rouges et hématies à l’origine du transport £ des échanges gazeux. Transport de l’O2 Faible solubilité dans l’eau 3ml dissous/L de plasma Hémoglobine (Hb) peut fixer 70 x plus 200ml/L de sang Hb composée d’une partie protéique et d’un noyau (hème) contenant un ion Fe 2+, qui peut fixer l’O2. Liaison faible

pauvre en dioxygène. Ainsi, dans le sang des capillaires veineux où la pression en dioxygène est faible, les molécules de désoxyhémoglobine se lient les unes aux autres pour former des fibres responsables de la déformation des hématies. Cette hémoglobine anormale, peu soluble est appelée HbS (S pour sickle = faucille en anglais). II) ORIGINE MOLÉCULAIRE D’UN PHÉNOTYPE 2.1) L’hémoglobine, une molécule complexe L’hémoglobine est une molécule complexe dont la structure va être étudiée à l’aide

n’est pas un facteur favorisant la survenue du paludisme chez la mère. IV.1.7 Données chimiques IV.1.7.1. Crises douloureuses articulaires et abdominales rencontrées à l’interrogatoire aussi bien chez les hémoglobulinopathes que chez les femmes à hémoglobine normale, elles sont survenues aussi bien pendant la grossesse qu’en dehors d’elle. Elles sont donc difficilement rattachables à la maladie de l’hémoglobine. IV.1.7.2. Oedèmes Sur 745 femmes, 33 soit 4,4 % ont présenté des œdèmes. Une seule mère

Hémoglobine normale (HbA) Les hémoglobines humaines sont constituées de (Dahmani et al., 2009): • 4 chaînes polypeptidiques identiques deux à deux, deux chaînes α, ayant chacune 141 résidus d’acides aminés et deux chaînes non α (β pour HbAA, γ pour HbF, δ pour HbA2) ayant chacune 146 résidus; • 4 molécules d’hème. L’ensemble (hème - chaîne de globine) constitue une sous unité d’hémoglobine. Dans la molécule entière, les quatre sous unités forment un tétramère. Elles sont

faucille . C'est dû au fait qu'elles contiennent une hémoglobine anormale devenant incapable de transporter le dioxygène . Ces hématies meurent donc plus rapidement que les hématies normales et cela provoque une réduction de l'espérance de vie de ces personnes . L'hémoglobine contient 4 chaines d'acides aminés : deux chaines alpha et 2 chaines bêta . L'hémoglobine drepanocytaire ( hémoglobine S ) ne diffère de l'hémoglobine normale ( hémoglobine A ) que par un seul acide aminé sur les 146 acides

groupes hème (avec un atome de fer central). C’est le fer du groupe hème qui fixe l’oxygène. Quand l’oxygène est fixé, on parle d’oxyhémoglobine, celle-ci est d’un rouge vif. Par contre, l’hémoglobine désoxygénée est rouge foncé. Valeurs normales hémoglobine : Hommes 13-17 g /dl Femmes 12-16 g/dl 1.6) Les thrombocytes : Les plaquettes ou thrombocytes sont des petites cellules anucléées, formées dans la moelle osseuse par bourgeonnement du cytoplasme d'énormes cellules, les mégacaryocytes. Dans le

fibrinogène SAVOIR PLUS 2 à 4 g/l 6 à 12 µmol/l D-dimères SAVOIR PLUS < 0,50 µg/ml PDF (produit de dégradation de la fibrine < 10 µg/ml . EXPLORATION DE L'ANÉMIE hématocrite SAVOIR PLUS homme femme 42 à 54 % 37 à 47 % 0,42 à 0,54 0,37 à 0,47 hémoglobine (Hb) SAVOIR PLUS homme femme nouveau-né 13 à 17 g/dl 12 à 15 g/dl 16 à 21,5 g/dl 8,07 à 10,55 mmol/l 7,45 à 9,31 mmol/l 10,23 à 13,30 mmol/l fer sérique SAVOIR PLUS homme femme nouveau-né 60 à 170 µg/dl 50 - 160 µg /dl 110 - 200

protéine constitué d'une partie protéique et d'une autre partie non protéique (groupe protéique) exemple : de protéine holigomérique constitué de 4 chaînes de protéines appellé hémoglobine et de 4 chaînes protéiques appellé l'HEM (voir T4) . L'HEM est une molécule très hydrophobe qui est situé au cœur de chaque hémoglobine il comporte un fe2+ qui aide à la fixation du dihydrogène O2. Le groupe prostétique peut êtres de nature minéral (exemple un ion métalique le zinc) ou de nature organique (exemple

sont plus sensibles : * Contrairement à l'adulte, leur estomac faiblement acide contient une flore bactérienne Capable de transformer les nitrates en nitrites * ils présentent une déficience en enzyme transformant la méthémoglobine en hémoglobine, * l'hémoglobine fœtale se transforme assez facilement en méthémoglobine, ils boivent, relativement à leur poids, plus d'eau que les adultes. Des conditions de prédisposition à la méthémoglobinémie ou cyanose du nourrisson semblent exister

tapissant la totalité du tube digestif, et de l’appareil respiratoire, urinaire, génital, et la face postérieure des paupières, et la face antérieur des globes oculaires. Physio pathologie: Cause : présence dans les capillaires sanguins d’ hémoglobine chargée de gaz carbonique, en quantité anormalement élevée. Remarque : L’anémie retarde la cyanose ( qui passe parfois inaperçue, en présence d’1 anémie très grave) Inversement, la polyglobulie ( augmentation du nombre de globules rouges)