Inhibiteur enzymatique

DEPARETEMENT DE BIOLOGIE TRAVAUX DIRIGES DE BIOCHIMIE SV(4) CINETIQUE ENZYMATIQUE 1) Que devient la valeur de la vitesse d’une réaction quand [S]= Km, 2Km, 4Km et nKm? 2) 2. Si la valeur de la vitesse maximale d’une réaction étant de 100 µmol/min et Km avec une valeur de 2mM, quelle sera la valeur de la vitesse de la réaction quand [S]= 2µM et 2M ? en déduire la zone qui délimitera les différents types d’ordre cinétique enzymatique. 3) L’étude de l’activité de la trypsine sur la carbobenzoxylysine

enzymes participent à: •Synthèses de molécules biologiques L acides aminés; exhausteurs de goût etc…. •Technologie alimentaire (viande; lait; fromage, boissons etc….) •Elaboration de nouvelles techniques analytiques (électrodes et capteurs enzymatiques) pour détection et dosage immédiat et donc de contrôle en temps réel d’un produit donné L’avenir des enzymes sera plus prometteur Dès que la protéine sera : plus efficace, plus stable , et d’une durée de vie plus longue ce qui nous conduit

particularités des enzymes et comment interviennent-elles dans la réalisation du phénotype ? Plan:I)Les enzymes des biocatalyseurs II)La relation entre l'enzyme et son substrat III)L’influence de l’environnement sur le fonctionnement enzymatique IV) Realisation du phénotype 1°Les enzymes partagent les caractéristiques générales des catalyseurs chimiques : -Elles sont retrouvées intactes à la fin de la réaction. De ce fait, elles n'apparaissent pas dans l'équation bilan de la réaction

déterminer la cinétique de l’enzyme phosphatase alcaline en fonction de la concentration en substrat et de déterminer son pH optimum (pH pour lequel l’enzyme à la vitesse de catalyse la plus rapide). II. Principe. Afin de suivre la réaction enzymatique, réalisation de dosages spectrophotométriques des produits apparus dans le milieu, quand l’enzyme est en présence de son substrat. Pour le dosage, nous allons utiliser comme substrat le P-nitrophénolphosphate (PNPP) qui, après action de l’enzyme

en étudiant l’influence de la concentration d’enzyme et de substrat sur la cinétique enzymatique de la Trypsine. II.PRINCIPE : La trypsine est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour but de digérer les protéines. C’est une endonucléase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (lysine, arginine) engage sa fonction acide. Son activité enzymatique et son mécanisme d’action peuvent être étudiés à l’aide des substrats synthétiques comme

Protocole expérimental Partie 3 - Chapitre 1 La catalyse enzymatique Une transformation catalysée par les enzymes Le suivi plus précis de la réaction enzymatique au cours du temps p. 167 ◾◾Matériel • Comprimé d’amylase • Empois d’amidon à 1 g.L1 • Solution d’eau iodée • Compte-goutte • Fiole jaugée 50 mL • Pilon et mortier • Cuve de spectroscopie • Interface EXAO avec turbidimètre ou colorimètre ◾◾Préparation Solution enzymatique - Broyer le comprimé d’amylase à l’aide du pilon et du mortier

: Le catalyseur et les réactifs sont dans la même phase (tous liquides et miscibles par exemple) Catalyse hétérogène : Le catalyseur est dans une autre phase que celle des réactifs (exemples : réactifs liquides et catalyseur solide) Catalyse enzymatique : Le catalyseur est une enzyme, c'est-à-dire une macromolécule biologique (protéine) constituée d’un enchaînement d’acides-aminés.

 UE 1 Biochimie M. CHIKH 17 pages Enzymologie I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE 2 I.A. Généralités 2 I.B. Catalyse enzymatique 3 I.C. Cinétique enzymatique 5 II. REGULATION DE L'ACTIVITE 10 II.A. Régulation par modifications covalentes 10 II.B. Régulation par allostérie 11 III. MESURE DE L'ACTIVITE 13 III.A. Principe 13 III.B. Conditions expérimentales 13 III.C. Modalités de mesure 14 III.D. Résultats 15 III.E. Intérêt médical 15 IV. ISOENZYMES 15 V. COENZYMES ET VITAMINES 16 V.A. Principes

1 STL – CBSV    Thème 2 : Nourrir les cellules  avril 2015  Chapitre 12 : les phénomènes mécaniques et biochimiques de la digestion Etude de la spécificité des enzymes de la digestion Objectifs : o Suivre une réaction enzymatique au cours du temps o Mettre en évidence l’action d’une enzyme o Mettre en évidence la spécificité des enzymes, o Identifier le groupe caractéristique des espèces chimiques impliquées dans la réaction d’hydrolyse de l’amidon Activité 1 : Etude de la structure de quelques

fonction du temps. Méthode : Mesure de l’absorbance par spectrophotométrie à 540 nm. Précipitation à l'éthanol. Le principal inconvénient de cette méthode est le grand volume d'EtOH qu'on doit utiliser, au moins quatre fois celui de la solution enzymatique aqueuse. Il faut souligner en plus que la précipitation n'est pas complète, car certaines protéines sont plus ou moins solubles dans l'éthanol. EXTRACTION ET PURIFICATION PARTIELLE DE L’AMYLASE Rôle des différentes étapes de la