Liaison peptidique

LES PEPTIDES Biochimie Cours 1 SOMMAIRE Classification  Généralité  Structure des peptides -type de peptide -liaison peptidique - Convention d’ écriture  Propriétés peptides  2 CLASSIFICATION Molécules Molécules non non hydrolisables hydrolisables Acide Acide aminés aminés (( sous sous unités) unités) Oligopeptides Oligopeptides (( 2 2à à 10 10 AA) AA) Protides Protides Peptides Peptides (( 2 2à à 100 100 AA) AA) Polypeptides Polypeptides (( 10 10 à à 100 100 AA) AA) Molécule Molécule

Chromophore peptidique (<240nm) Il y a un chromophore peptidique par acide aminé -le gr amide est plan et ne devrait pas être optiquement actif - Deux perturbations le rendent optiquement actif : -celle due a la chaine latérale commençant au niveau de carbone alpha -celle due aux autres liaisons peptidiques : contribution essentielle au spectre (contribution de la fonction du squelette) -Le spectre de dichroïsme circulaire dépend donc de la géométrie relative des liaisons peptidiques, c.-à-d

aminés qui sont polymérisés selon l'ordre donné par les codons de l'ARNm. Elle a aussi besoin d'énergie, des ribosomes, des ARNt, de l'activité enzymatique et d'un plan apporté par l'ARNm.On peut diviser la traduction en cinq phases principales : la liaison du ribosome et de l'ARNm, le démarrage (initiation en anglais), l'élongation, la terminaison et le recyclage des sous unités.Le mécanisme de démarrage de la traduction est différent chez les eucaryotes et chez les bactéries. Dans tous les cas, c'est

protide regroupe AA + peptides + protéines Les AA sont les molécules de base des protéines 200 AA connus mais seulement 20 constituent nos protéines ✔ Peptides : association covalente de plusieurs AA reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques ✔ Oligopeptides : 2 à 10 AA ✔ Polypeptides : plus de 10 AA ✔ Protéines : Plus de 100 AA On distingue dans les protéines : – Les Holoprotéines : que des AA – Les Hétéroprotéines : AA + glycane Chapitre 1 : Les acides aminés I – Nomenclature

. . . . . . . . . . 26 4.1. 4.1.1. LA LIAISON PEPTIDIQUE ......................................................................................................... 27 Type de liaison................................................................................................................ 27 _______________________________________________________________________________ Licence STE – Biochimie 1 : Les protéines 4.1.2. 4.2. LES CHAÎNES PEPTIDIQUES ET LEUR NOMENCLATURE ..................

le codon d'initiation. b) L'élongation, au cours de laquelle le ribosome se décale le long de la chaîne d'ARNm et fait correspondre à chaque triplet rencontré, un acide aminé spécifique. Les acides aminés s'enchaînent les uns aux autres par une liaison peptidique pour former une chaîne polypeptidique. Cette phase requiert la présence dans le cytoplasme de la cellule d'outils complémentaires : Des ARN de transfert (ARNt) : petites molécules d'ARN comportant 2 sites de fixation, l'un pour un acide

site A reçoit l’aminoacide suivant lié au facteur d’élongation EF TU(GTP), le GTP est hydrolysé en GDP +Pi. La liaison peptidique entre le CO du 1er a.a et le NH2 du 2nd a.a se fait grâce à la peptide transférase, une enzyme de la grande sous unité du ribosome. La liaison entre le 1er a.a et son ARNT est hydrolysée, EF TU(GDP) est recyclé dans le cytosol. La 1er liaison peptidique effectuée, il faut laissé le site A libre pour la venue d’un nouvel a.a donc il va y avoir translocation = avancement

280 nm (c’est la longueur d’onde utilisée pour les dosages de protéines). Le coeff. d’extinction moléculaire () varie en fonction du nombre de tryptophane dans la molécule. Les protéines absorbent à trois  différentes :  = 200 nm  les liaisons peptidiques  = 280 nm  les tryptophanes  = 500 à 600 nm  les groupements héminiques (protéines pigmentées). FLUORESCENCE : Tryptophane (eau, pH 7) :  = 348 nm ;  = 0.2 Tyrosine (eau, pH 7) :  = 303 nm ;  = 0.14 Phénylalanine (eau

molécules : liaisons covalentes.  Petits groupes d’atomes reliés entre eux par des liaisons covalentes : groupements fonctionnels. Ils influencent le comportement des molécules, car ils possèdent des caractéristiques physico-chimiques particulières. B. L’EAU 70 % de la masse cellulaire. Toutes les réactions chimiques qui ont lieu dans une cellule se produisent en milieux aqueux. La molécule d’eau peut établir des interactions transitoires et de faible énergie avec d’autres molécules : liaisons hydrogènes

pK2= 9.21 pKR: Dissociation du groupement R pKR= 10.46 6 7 STEREO-ISOMERIE: géométrie dans l’espace En fonction de la position NH2, deux configurations possibles => Série L - Série D L D 8 9 2 AA => Liaison Amide = Liaison Peptidique R CH NH2 COOH + H2N CH R' R CH NH2 CO NH CH R' COOH COOH 10 Acides Aminés INDISPENSABLES - Valine - Leucine - Isoleucine - Thréonine - Méthionine - Lysine - Tryptophane - Phénylalanine