Protéine globulaire

permet de séparer les protéines suivant leur rayon de Stockes. En effet, le volume d’élution(Ve) d’une protéine donnée dépend non seulement de sa masse moléculaire mais également de sa forme, de son hydratation préférentielle, de sa densité, voire de son affinité pour le support. Le rayon de Stockes tient compte de tous ces paramètres . Notre gel utilisé pour ce TP est le Sephadex G-50 dont le domaine de fractionnement est 1500-30000 pour les masses moléculaire globulaire , le sephadex étant des

bicarbonates RA (réserves alcalines) SAVOIR PLUS 22 à 28 mEq/l 22 à 28 mmol/l protéines 16 mEq/l 16 mmol/ll Mg (magnésium) 18 à 30 mg/l 18 à 30 mmol/l Ca (calcium ou calcémie) SAVOIR PLUS 90 - 105 mg /l 2.2 - 2.6 mmol /l P (phosphates phosphatémie) SAVOIR PLUS adultes jeunes enfants   25 - 45 mg /l 40 - 60 mg /l 0.80 - 1.45 mmol /l 1.28 - 1.92 mmol /l ÉLECTROPHORÈSE DES PROTÉINES SAVOIR PLUS protéines normales 60 à 80 g/l 60 à 80 % albumine SAVOIR PLUS 33 à 49 g/l 55 à 65 %

s’enroulent en spirale et forment une double hélice longue et enroulée dans le noyau de la cellule. L’ensemble de l’ADN du noyau forme la chromatine. Un gène est un fragment d’ADN contenant une information génétique contrôlant la synthèse d’une protéine. Chez l’homme le matériel génétique est portés par 46 chromosomes soient 23 paires dont une paire de chromosomes sexuels ou gonosomes (XX pour la femme et XY pour l’homme). 3. Le cytoplasme et les organites cellulaires Le cytoplasme est un

dont la présence définie les groupes sanguins Il y a plus de 600 antigènes sur la surface des GR organisés en 29 systèmes de groupes: (Nous ne verrons que le groupe ABO et le groupe Rhésus) A la surface de la membrane des GR existent beaucoup de protéines différentes qui déterminent des motifs antigéniques particuliers et vont être responsables du système de groupe sanguin.  Le groupe ABO décrit par Landsteiner en 1900,a permis de résoudre les problèmes de groupes sanguins  Le groupe Rhésus décrit

également que selon le signe de la charge native, les molécules pourront migrer vers l'anode (molécules chargées négativement) ou vers la cathode (molécules chargées positivement) et que pour les protéines il convient donc de faire le dépôt à mi-chemin des deux électrodes, sauf à vouloir séparer une protéine dont on connait la charge. Enfin, toutes les molécules non chargées ne seront pas séparées puisqu'elles ne migreront pas du tout. Cette question ne se pose pas pour les acides nucléiques (ADN et

PEPTIDES-PROTEINES Protéines : macromolécules de type polymère entre 1500 et 2000 (procaryotes) entre 12000 et 15000 (eucaryotes) synthétisées et dégradées en permanence dans les peptide = petite p! Insuline = + petite p! (51a.a.) Oligopeptide < polypeptide < protéines (2,3,4a.a.) (10aine a.a.) (+50a.a.) A- Structure spatiale I/ Structure primaire liaison peptidique essentiellement plane, 6 atomes, presque toutes Trans + courte que la liaison covalente important caractère

Structure primaire de la protéine –> forme qu'elle prend, ordre que prennent les acides aminés Les protéine sont des molécules très variés Si on assemblait au hasard 129 acides aminés pigés au hasard parmis les 20, il y aurais une chance sur 20^129 d'obtenir une protéine spécifique La protéine assemblée se replie pour former une structure tridimensionnelle précise : La nature des liaison influe sur les niveau de stabilité ⁃ Liaison ionique ⁃ Liaison hydrogène : plus la protéine est longue on vas

(4000-10000/mm³) et les plaquettes (300000/mm³) * VGM = volume globulaire dans le sang. Le volume occupé par les GR est l’hématocrite * VS = si elle est accélérée c’est qu’il y a une inflammation * TC * TS * TP Les examens biochimiques : Ils se font sur le plasma, les urines ou dans le LCR. On y dose les nutriments : * Glucides  * Lipides = HDL : bon cholestérol – LDL : mauvais * Protéines * Sels minéraux = ionogramme * Hormones

chaîne lourde est constituée d’une queue C-terminale allongée et fibrillaire en hélice alpha, d’une tête globulaire N-terminale enzymatique à activité ATPasique associée à deux chaînes légères, et d’un domaine cervical déformable reliant les deux extrémités. Les queues allongées de deux chaînes lourdes de myosine s’enroulent l’une autour de l’autre en une superhélice, les deux têtes globulaires se trouvant côte à côte. Chaque filament épais est formé de nombreuses molécules de myosine II juxtaposées

- Au cours de la mitose. Il est constitué d’un réseau de protéines cytoplasmiques associées en polymères. Ces protéines ne sont pas libres dans le cytoplasme, elles s’associent en polymères qui à leur tour s’associent à d’autres protéines qui sont là pour les stabiliser ou les déstabiliser. Il y a 3 grandes familles qui constituent le cytosquelette : - Les filaments d’actine : groupes de filaments d’actine et de protéines associées à l’actine. Un microfilament d’actine est un