Thiamine pyrophosphate

aucomplexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase qui conduit à la succinyl-coenzyme A, est composé de trois enzymes : la pyruvate déshydrogénase, la dihydrolipoamide S-acétyltransférase, la dihydrolipoyl déshydrogénase, avec cinq cofacteurs : la thiamine pyrophosphate (TPP), la lipoamide /dihydrolipoamide, la coenzyme A (CoA-SH), la flavine adénine dinucléotide(FAD) et la nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+). Notes et références 1. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007

H 3.1.2 – VITAMINE K (pour mémoire) 3.2 - COENZYMES DE TRANSPORT DE RADICAUX AUTRES QUE CO2 3.2.1 - S-ADENOSYL METHIONINE 3.2.2 - ACIDES FOLIQUES (LES FOLATES) 4 - COENZYMES DE TRANSPORT DE RADICAUX A DEUX OU PLUSIEURS CARBONES 4.1 - THIAMINE PYROPHOSPHATE (TPP) 4.3 - LE COENZYME A ou HSCoA 4.3.1 – ACTIVATION DE L’ACETATE ET DES ACIDES GRAS 4.3.2 – REACTIONS DE CARBOXYLATION 4.4 – ILLUSTRATION DE NOTION DE SEQUENCE DE REACTIONS ET DE COMPLEXE MULTIENZYMATIQUE 5 - COENZYME DES AMINOTRANSFERASES

aminoacide et un α cétoacide COOH R1 CH + R2 NH 2 COOH C COOH R2 O 1.3.2. Décarboxylation 1.3.3. Racémisation CH + R1 NH 2 COOH C O 12/22 2. PYROPHOSPHATE DE THIAMINE (TPP) 2.1. Structure 4' 2 3' H3 C R= + N3 CH 2 2' R= 5' 6' N 1' NH 2 N 5 1 S CH 2 CH 2 Thiamine H O P CH 3 4 O O P OH Pyrophosphate de thiamine OH OH 2.2. Source 2.3. Principaux types de réactions catalysées 2.3.1. Décarboxylation d'acides α cétoniques 2.3.2. Réactions de transcétolisation 3.

indispensables au fonctionnement et à la croissance des êtres vivants ; on les appelle co-enzymes. Tableau récapitulatif des vitamines, des co – enzymes et de leurs rôles vitamines Co-enzymes ou forme active Rôle métabolique hydrosolubles Thiamine Thiamine pyrophosphate Transfert de la fonction aldéhyde Riboflavine Flavine monucléotide (FMN) Transfert d’un atome d’hydrogène Flavine adénine dinucléotide (FAD) (chaîne respiratoire) Acide nicotinique N-adénine dinucléotides (NAD) NAD phosphate (NADP) Acide

de la liaison anhydride acide phosphorique αβ de l’ATP. ATP + H 2O → AMP + P-P (pyrophosphate) : La variation d’énergie libre dans les conditions standards ΔG0’ de la liaison αβ est équivalente à l’hydrolyse de la liaison βγ de l’ATP. Ces deux liaisons sont en effet équivalentes et possède le même contenu énergétique (même composition chimique, donc même répulsions etc..) → ΔG0’ = -31kJ/mole Le pyrophosphate (produit de cette réaction) va être à son tour hydrolysé par un enzyme ubiquitaire

ou niacine. CORRECTION TD ENZYMOLOGIE www.ednh.fr - contact@ednh.fr … Anima sana in corpore sano 17/29 B. ð NADP+ (forme oxydée)/NADPH, H+ (forme réduite), dérive de la Vit B3 (ou PP), ou niacine. C. ð TPP (Thiamine pyrophosphate), dérive de la thiamine, Vit B1. D. ð Co-enzyme A (CoA-SH quand il est libre, X-CoA lorsqu’il est lié à la molécule X), dérive de l’acide pentothénique, Vit B5. CORRECTION TD ENZYMOLOGIE www.ednh.fr - contact@ednh.fr … Anima sana in

H+ Le pyruvate est ensuite oxydé en acétyl-CoA. Cette réaction est catalyse par le complexe multi-enzymatique de la pyruvate déshydrogénase (complexe PDH) constitué de 3 enzymes principales. La pyruvate déshydrogénase (Enzyme E1), ayant la thiamine pyrophosphate (TPP) comme groupement prosthétique assure la décarboxylation du pyruvate et le transfert du radical obtenu sur le lipoate. La dihydrolipoyl transacétylase (Enzyme E2) transfère le radical acétyle du lipoate sur le conenzyme A, permettant

CH OEt + HBr CH3 CH3 2-bromopropane acidolyse BuBr + CH3CO2H bromobutane 2-éthoxypropane CH3CO2Bu + HBr acétate de butyle Figure 2.29 Exemple 2 : formation du lactose En milieu biologique, le groupement phosphate (ou diphosphate = pyrophosphate) est un élément clé : c’est un très bon groupement libérable car il donne des anions stables. 27 O HO P OH OH H3PO4 (acide fort) O base sucre O P OH OH phosphate (nucléotide) O HO P O+ H+ OH phosphate (base faible) O OH diphosphate O

nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes 126 Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le coenzyme A 130 Le thiamine pyrophosphate 130 Le pyridoxal phosphate 130 Rôle des cofacteurs métalliques 132 CHAPITRE 7 • Mécanismes de régulation de l’activité enzymatique 137 Inhibition compétitive des enzymes 138 Inhibition non compétitive des enzymes 140 Inhibition

de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD Le coenzyme A Le thiamine pyrophosphate Le pyridoxal phosphate Rôle des cofacteurs métalliques 112 112 114 114 116 118 120 122 124 126 128 128 130 130 130 132 La liaison stéréospécifique des réactifs joue un rôle important dans la catalyse enzymatique 112 CHAPITRE 7 • Mécanismes