http://biochim-agro.univ-lille1.fr/proteines/co/ch1_II_a.html :
Agents physiques de dénaturation
Action de la chaleur
Dans une réaction chimique lorsque la température augmente de 10°C la vitesse de la réaction est augmentée d'un facteur 2. La dénaturation des protéines s'effectue avec des vitesses qui peuvent être multipliées par un facteur 600. La présence d'eau favorise la dénaturation. Dans un système présentant une phase hydrophile et une phase hydrophobe les protéines dénaturées sous l'action de la température vont venir se placer à l'interface hydrophile/hydrophobe. C'est ce qui est représenté dans le schéma suivant :

Dénaturation thermique d'une protéine glandulaire
1 : protéine nature ; 2- protéine partiellement déplissée ;
3-protéine dénaturée
Le traitement thermique peut engendrer de profonde modification comme par exemple la destruction des acides aminés soufrés avec production d'H2S, de diméthylsulfure, d'acide cystéique (cas des protéines laitières, de la viande, de la chair de poisson...), la destruction de la sérine, de la thréonine, de la lysine. Il peut y avoir des réactions de désamination si la température est supérieure à 100°C. L'ammoniac provient des groupements « acétamido » de la glutamine, de l'asparagine, s'il y a modification des propriétés fonctionnelles (modification du pI, apparition de nouvelles liaisons de covalence), il n'y a pas de modification de la valeur nutritionnelle. Si la dénaturation a lieu en présence d'oxygène le tryptophane est perdu d'un point de vue nutritionnel et il peut se retrouver sous la forme de carbolines ( , β, γ) qui peuvent être des agents mutagènes. Si la dénaturation a lieu à haute température, il peut y avoir transformation des acides aminés de la série L à la série D. En milieu alcalin, certains acides aminés sont détruits : L'arginine donne l'ornithine, la citrulline, l'urée, l'ammoniac, la cystéine et la sérine donnent la déhydroalanine qui pourra réagir avec la fonction amine de l'ornithine