Dissociation de deux sous parties du ribosome par le IF1 et en se fixant sur la petite sous unité, IF3 empêche leur réassociation.

La petite sous partie du ribosome se fixe sur la séquence tête en présence de Mg2+ et de GTP, au niveau d’un codon initiateur AUG qui correspond à la formyl méthionine (methionine associée à un acide formique qui ne sert qu’à la traduction). L’aminoacetyl ARNt chargé de la formyl méthionine vient se fixer (l’anticodon) au niveau du site P (site portant la chaine polypeptidique en cours de synthèse). L’acide aminé est lié (méthionine) à l’IF2 portant une molécule de GTP (IF 2(GTP)) . La fixation de la grosse sous unité par l’hydrolyse de GTP en GDP + Pi (donc IF2(GDP) se détache) et le rejet des 3 facteurs d’initiation permet la formation complète du ribosome (deux sous unités fonctionnelles). Les facteurs d’initiation une fois dans le cytoplasme marque la fin de la phase d’initiation.

Au niveau du ribosome on distingue trois sites de fixation importants
- le site E qui est la sortie du ARNt
- le site P qui porte la protéine en cours de synthèse
- le site A qui est l’entrée des aminoacide
Une fois le ribosome assemblé, l’élongation peut commencer.

Le site A reçoit l’aminoacide suivant lié au facteur d’élongation EF TU(GTP), le GTP est hydrolysé en GDP +Pi.
La liaison peptidique entre le CO du 1er a.a et le NH2 du 2nd a.a se fait grâce à la peptide transférase, une enzyme de la grande sous unité du ribosome.
La liaison entre le 1er a.a et son ARNT est hydrolysée, EF TU(GDP) est recyclé dans le cytosol.

La 1er liaison peptidique effectuée, il faut laissé le site A libre pour la venue d’un nouvel a.a donc il va y avoir translocation = avancement du ribosome sur le brin d’ARNm matrice dans le sens 5’P -> 3’OH. Le 1er a.a se trouve donc dans le site E. La translocation s’accompagne de l’hydrolyse de l’EF G(GTP) porté par la petite sous unité en EF G(GDP) +Pi.

Ce processus d’élongation dure jusqu’à ce que le