Acide glutamique

➔ 150^20 protéines différentes. - Les AA sont à la source de la diversité des séquences de protéines, et par conséquent, de leur forme, et de leur fonction. Les acides alpha-aminés - Chaque acide alpha-aminé possède: un groupement amine primaire porté par le carbone alpha un groupement acide carboxylique porté par le carbone alpha une chaîne latérale R dont la nature différencie les AA entre eux. - Ils différent entre eux par la nature chimique du radical R qui constitue la chaine latérale

à un triplet de bases un acide aminé. Il devient donc possible de traduire une molécule d’ARN messager en une séquence d’acide aminés, c’est-à-dire une protéine. U U UUU UUC UUA UUG CUU CUC CUA CUG AUU AUC AUA AUG GUU GUC GUA GUG phénylalanine leucine UCU UCC UCA UCG CCU CCC CCA CCG ACU ACC ACA ACG GCU GCC GCA GCG C sérine UAU UAC UAA UAG CAU CAC CAA CAG AAU AAC AAA AAG GAU GAC GAA GAG A tyrosine stop histidine glutamine asparagine lysine acide aspartique acide glutamique UGU UGC UGA UGG CGU CGC

protéines sont formées de 20 acides aminés ‘’standard’’. Ces substances sont des α-aminoacides, car, à l’exception de la proline, ils présentent un groupe amine primaire et un groupe acide carboxylique substitués sur le même atome de carbone, dans cette TP on va étudier les propriétés chimique de la plus simple acide aminé la Glycine Le but 1-détermination de la concentration de la glycine. 2-l’étude des propriétés acido-basiques de glycine. 3-détermination des paramètres pKa , pKb et

débarrasser de la fonction amine, par transamination, qui permet de transmettre la fonction amine d’un acide aminé à un acide α-cétonique pour former un nouvel acide aminé, soit par désamination, et la fonction amine est libérée sous forme d’ammoniac. L’ammoniac est toxique et l’organisme doit s’en débarrasser. La transamination : C’est une réaction de transfert d’un groupement aminé à un acide α-cétonique par une transaminase. La plupart des acides aminés subissent ces réactions de transamination

groupes: Les protéines de la caséine, qui représentent 80% des protéines totales du lait et qui sont des polypeptides complexes, résultats de la polycondensation de différents acides aminés, dont les principaux sont la leucine, la proline, l'acide glutamique et la sérine. Les séroprotéines, minoritaires (20%), mais qui possèdent une valeur nutritive plus élevée que les premières. Les micelles protéiques ont un diamètre de l'ordre de 0,1µm. ● Le lactose: C'est un sucre disaccharide présent

supra moléculaire) (ou macroscopique) Concerne l’hémoglobine Concerne les globules rouges (= hématies) Signes cliniques de l’individu - 6ème AA de la chaîne β = valine au lieu de - Forme de faucille (au lieu de disque - grave anémie (peu de GR) acide glutamique biconcave) - crise avec augmentation du volume de la rate, pouvant conduire à une hémorragie - HbS non soluble : polymérisation des - Hématies plus rigides et plus fragiles - crises articulaires molécules au niveau de la valine qui forme - caillots

acido-basique et aqueuse de l’organisme. Les principaux CATIONS que l’on trouve dans les fluides biologiques sont!: Na+ – K+ - Ca2+ – Mg2+ Les principaux ANIONS sont!: Cl– – HCO3– – HPO42– – SO42– - acides organiques - protéines H3C C OH H COOH Acide lactique H3C C OH H COO— Ion lactate Sang Plasma sanguin Tissus Fluide intracellulaire Cations Anions Na+: 8% K+: 77% Ca2+: 1% Mg2+: 14% HPO42– Protéines SO4 2– HCO3– Cl– (52%) (32%) (10%) (5%) (1%) Cations

l'effet du rayonnement solaire. Grâce à l'analyse spectroscopique dans les différents domaines accessibles du spectre électromagnétique (UV, visible, infrarouge, radio), de nombreuses molécules ont pu être identifiées : eau, hydrogène, hydroxyle, acide cyanhydrique, méthanol, hydrogène sulfuré. Lors des rencontres des sondes interplanétaires Véga et Giotto avec la comète de Halley les 6, 9 et 13 mars 1986, un appareil appelé spectromètre de masse à impact des particules de poussière a mis en évidence

molécules 3.2. Les Glucides Structure biomoléculaire O N H 2N N N N HO adenosine triphosphate (ATP) ROLES BIOLOGIQUES O P O P O O P O O O OH O O OH ribose 32 3. Les molécules 3.2. Les Glucides Structure biomoléculaire ADN (acide déoxyribonuléïque) ROLES BIOLOGIQUES 33 3. Les molécules 3.3. Les Lipides INTRODUCTION Source d’énergie Forme d’énergie utilisée pour l’entreposage Fabrication de molécules importantes comme les stéroïdes Forment la membrane des cellules

cellules synthétisent leurs protéines à partir de 22 acides aminés : Acides aminés courants (20) Acides aminés rares (2) Caroline Moyret-Lalle © Diversité des protéines Les acides α-aminés - Chaque acide α-aminé possède: un groupement amine primaire porté par le carbone α un groupement acide carboxylique porté par le carbone α une chaîne latérale R dont la nature différencie les AA entre eux NH2—CH —COOH  Carbone α R - Ils diffèrent entre eux par la nature chimique du radical R qui constitue