Actif financier

considérablement freiné. Les échanges passifs ne nécessite pas d’énergie et se feront même dans des conditions difficiles. Par contre les transports nécessitant de l’énergie ne pourront plus s’effectuer. On peut donc en déduire que c’est un transport actif qui permet transporter le sodium de l’intérieur vers l’extérieur et le potassium de l’extérieur vers l’intérieur. Cette protéine est la pompe Na+-K+-ATPase. Ceci nous est confirmé par les mesures des concentrations d’hémoglobine. En effet, on voit

 TP 2 Structure du site actif et activité d’une enzyme La structure de certaines enzymes est connue. Par la technique de la cristallographie aux rayons X, les scientifiques ont élaboré des modèles moléculaires de l’enzyme seule ou de l’enzyme avec son substrat. Problème : On cherche à comprendre les modalités de l’action de l’enzyme sur le substrat en étudiant un modèle présentant l’amylase et un petit fragment d’amidon. Mode opératoire N°1 : Visualisation du complexe Amylase/Amidon Colorer par

choix rationnels ce qui engendre leur enrichissement en détenant toute l’information disponible sur un marché dit efficient ce qui ramène les cours boursier vers leur niveau correct. Principe La gestion de portefeuille est l’allocation des actifs financiers. Elle gère l’épargne collectif de façon à maximiser la rentabilité pour un niveau de risque donné. Une tendance est la représentation graphique du comportement des investisseurs. P.H (point haut) : 3-5 P.B (point bas : 4-A-8 Sur la base

hydrolase OH Cl (R) (S) OH 1b n-Bu 1a 6 LE RÔLE DU SITE ACTIF DE L’ENZYME AH+ H Cl Site actif de l’enzyme H O (S)(S) H OH Époxyde hydrolase Cl (S) n-Bu H B- n-Bu (R) O OH « Attaque » d’H2O avec inversion de configuration (2S, 3R) 1b H Cl O (S) (S) H n-Bu 7 LE RÔLE DU SITE ACTIF DE L’ENZYME (2) AH+ H O (R)(R) H Cl Époxyde hydrolase Cl OH (S) n-Bu Site actif de l’enzyme H n-Bu (R) O H B« Attaque » d’H2O avec inversion de configuration

enzyme-substrat. Nathan p.32-33. 1) Indiquez à quoi est due la structure tridimensionnelle d’une protéine. 2) Document 3 p.33, expliquez pourquoi le lysozyme c n’est pas capable de catalyser la réaction d’hydrolyse. 3) Expliquez ce qu’est le site actif d’une enzyme. 4) Expliquez à quoi est due la spécificité de substrat. 5) Expliquez pourquoi le pH et la température peuvent modifier l’activité enzymatique. Activité3.2 : vitesse de réaction et concentration de substrat. Expliquez les résultats

un ballon, Ajouter 100 mL d’eau ainsi qu’un barreau magnétique et porter le tout à 100 °C (le montage doit comprendre un réfrigérant afin de ne pas perdre d’eau par évaporation). Une fois le précipité redissout, ajouter deux spatules de charbon actif. Après quelques minutes, filtrer par entonnoir (préchauffé) et laver le filtre à l’eau (chaude de préférence). Le filtrat ne doit pas présenter de couleur autre que blanche. Laisser alors reposer une nuit. Le jour suivant, refroidir le filtrat à

différencier des isoenzymes (même réaction, gènes différents, propriétés différentes) donc ne renseigne pas sur les propriétés cinétiques de l’enzyme. e) Fonctionnement des enzymes : Principe Le substrat va venir se loger dans le site actif de l’enzyme. Le site actif est une cavité tridimensionnelle constituée par des groupements provenant des chaînes latérales d’acides aminés éloignés dans la séquence primaire de l’enzyme. Il occupe une partie réduite du volume total de l’enzyme. Le substrat

Fiche crap Récolte et préparation des grains de café 1/ Récolte Deux méthodes 1. La cueillette : consiste à cueillir manuellement uniquement les cerises mûres à point. C'est la technique la plus coûteuse qui oblige à repasser plusieurs jours de suite sur le même arbuste mais qui procure les meilleures qualités de café. 2. L'égrappage : consiste au contraire à racler la branche de toutes ses cerises, le procédé pouvant éventuellement être mécanisé. On récolte par cette technique

et remplacée régulièrement contrairement au gel de silice (Trég = 120°C). Avantages : bonnes performances.  Désavantages : les coûts d’installation sont plus élevés que pour le charbon actif (mais c’est plus rentable sur le long terme). * Charbon actif : l’adsorption catalytique sur charbon actif imprégné est la plus courante. Sous l’effet de l’oxygène et de l’imprégnant, H2S devient soufre. Avantages : élimination de plusieurs composés contenus dans le biogaz. Désavantages : ce

l’on nomme complexe de Michaelis2. Par contre, les enzymes peuvent être inhibées de façon irréversibles par la liaison covalente d’autres molécules chimiques que l’on nomme inhibiteur. On parle d’inhibition compétitive si l’inhibiteur se lie au site actif de l’enzyme et empêche le substrat de s’y lier. La vitesse maximale reste alors inchangée, et le KM est augmenté d’un facteur de (1 + [I]/Ki) (Figure 1). Dans le cas d’une inhibition compétitive, la constante d’inhibition (Ki) correspond à la concentration