Phénylalanine

(ADH). On constate, l'existence d'une mutation faux-sens entre AVT et OT car la Leucine (Leu) remplace l’arginine (Arg) et d'une mutation faux-sens entre AVT et ADH car la phénylalanine (Phe) remplace l’isoleucine (Ile). Il existe en revanche deux différences entre OT et ADH : l’isoleucine (Ile) est remplacée par le phénylalanine (Phe) et la leucine (Leu) est remplacée par l’arginine (Arg). On pourait donc conjecturer que le gène ancestral soit AVT car il suffit d'une seule mutation pour que AVT donne

une maladie métabolique due à un déficit en Acide HomoGentisique Oxydase (HGO) qui est un enzyme intervenant dans le catabolisme hépatique de deux acides aminés : la Tyrosine et la Phénylalanine. L'Acide HomoGentisique (AHG) est un produit de dégradation normal, mais transitoire, de la Tyrosine et de la Phénylalanine. S'étant accumulé à des taux élevés dans le plasma, l'AHG n'est alors plus dégradé en Acide Maleyl Acétoacétique. Le taux d'Acide HomoGentisique (AHG) dans le plasma, chez des sujets

document 4 montre une différence entre la molécule CFTR normale et la CFTR responsable de la mucoviscidose : chez les sujets sains, la phénylalanine est trouvée en 508ème position; chez les sujets malades en 508ème position on trouve de la glycine qui se trouvait en 509ème position et la valine normalement en 510ème position se retrouve en 509ème. La phénylalanine est donc absente. Quelle est l'origine de cette anomalie ? L'anomalie au niveau de CFTR découle directement d'une modification (mutation)

- La tyrosine est un dérivé d’oxydation d’un acide aminé alimentaire : la phénylalanine. La phénylalanine a la particularité de passer la barrière hémato-encéphalique et peut passer les neurones avec le symport Na+. - La synthèse de la noradrénaline commence par des étapes intra-cytoplasmiques : o La tyrosine va être hydroxyler (grâce à la tyrosine-hydroxylase) pour donner la DOPA (Di-hydrOxy-PhénylAlanine). o Cette DOPA subit une décarboxylation (grâce à la DDC (Dopa-DéCarboxylase))

référence est celui du saccharose qui est égale a 1 ). Il suffit donc de très petites quantités. pour produire un goût suffisamment sucré. L'aspartame est désigné dans l'union européenne par le code E951. Il est composé par deux acides aminés (la phénylalanine et l'acide aspartique). L'aspartame fut découvert en 1965 par J. Schlatter par hasard lors d'une recherche sur la synthese.des hormones. Il a été mis sur le marché pour la première fois aux Etats-Unis en 1974. Il est utilisé dans plus de 5000 produits

Asparagine : Asn, N  Les acides aminés basiques : Arginine : Arg, R Lysine : Lys, K Histidine : His, H Noyau guanidinium Noyau imidazole  Les acides aminés aromatique : Phénylalanine : Phe, F Tyrosine : Tyr, Y Tryptophane : Trp, W  Les acides aminés soufrés : Méthionine : Met, M Cystéine : Cys, C  L’iminoacide : Proline : Pro, P Quelques acides aminés particuliers : Histamine Dopamine Ornithine

du glycocolle dans la rate, le pancréas. Lysine K Lys N. f. Capable de lyser un germe microbien ou un élément cellulaire ou tissulaire. Méthionine M Met N. f. Rôle protecteur du foie. Indispensable pour la croissance. Phénylalanine G Phe N. f. Se forme lors de la putréfaction des albuminoïdes. Proline P Pro N. f. Élément constitutif de très nombreuses protéines. Sérine S Ser N. f. Importante dans la soie. Sérinurie = variété d'albuminurie

phénylcétonurie où l’enzyme PAH est déficiente. Si on contrôle l’apport alimentaire en phénylalanine on peut empêcher que cette défiance entraîne les symptômes de la maladie. Evidemment ce régime alimentaire ne joue pas sur l’expression du gène PAH. Celle ci étant présente et déficiente. Génotype  phénotype moléculaire  phénotype cellulaire  phénotype de l’organisme E1 E2 E1 : soleil / E2 : Phénylalanine IV. Les différents types de mutations et leurs conséquences peptidiques :

primaire Amine secondaire C N C C Ion ammonium quaternaire Mise à contribution du doublet électronique libre Amine tertiaire Caroline Moyret-Lalle © R apolaire et R polaire: les acides aminés à noyau aromatique R apolaire Phénylalanine, Phe, F - Noyau aromatique - AA absorbant dans l’UV à 257 nm R polaire Tyrosine, Tyr, Y - Groupement phénol - AA absorbant dans l’UV à 275 nm Tryptophane, Trp, W - Noyau benzène + noyau pyrrole: indole - AA absorbant dans l’UV à 280 nm

substrats des désaminases oxydatives recherchées en laboratoire : - le L-Tryptophane - la L-Phénylalanine - la L-Lysine NB : il existe des isomères L et D des aa. Mais dans les protéines, seuls les isomères L sont présents. 3.1.4.1. La Tryptophane Désaminase TDA  catalyse la désamination oxydative du tryptophane Doc 3a 3.1.4.2. La Phénylalanine Désaminase PDA  catalyse la désamination oxydative de la phénylalanine Doc 3b 3.1.4.3. La Lysine Désaminase LDA  catalyse la désamination oxydative de la lysine