Site actif

une réaction chimique. Elle ne peut catalyser qu’une seule réaction bien précise. La plupart des enzymes sont des protéines fabriquées par les cellules. Le mode d’action des enzymes Les réactions enzymatiques ont lieu dans les régions appelées « site actif ». Dans cette région, le substrat est la substance sur laquelle agit l’enzyme et le produit est la substance finale de la réaction chimique. L’enzyme est un catalyseur Elle est spécifique à certains substrats. Elle n’est pas modifiée par la réaction

Définition d’un catalyseur selon Ostwal (1902) : « Substance accélérant la vitesse d’une réaction chimique sans apparaître dans les produits finaux.» Modèle de la serrure et de la clé pour modéliser l’interaction des substrats et des enzymes : le site actif a normalement la forme complémentaire de celle du substrat. Modèle de l’adaptation induite pour l’interaction des substrats et des enzymes : l’enzyme change de forme lors de sa liaison avec le substrat. Les formes ne sont complémentaires qu’après

enzyme /substrat ; il dépend de la configuration spatiale de l’enzyme, notamment de celle de son site actif dans lequel s’emboite le substrat par complémentarité de forme. La forme de la protéine enzymatique dans l’espace s’explique par la présence de liaisons entre des A.A. éloignés de la chaine. On peut donc penser que les hautes températures cassent ces liaisons en provoquant la destruction du site actif. Alors que les basses températures neutralisent simplement l’activité de l’enzyme. Conclusion

produits de la réaction. Enzyme + Substrat Complexe Enzyme-Substrat Enzyme + Produit Les enzymes sont des protéines dont la forme ménage un site actif permettant, par complémentarité spatiale, la fixation temporaire du substrat et la réalisation de la réaction catalysée. C’ est la configuration spatiale et la composition en acides aminés du site actif qui détermine la double spécificité de l’ enzyme. IV. L’ influence des conditions du milieu Tout facteur susceptible d’ affecter la formation

le site actif. Celui-ci possède une conformation spatiale complémentaire du substrat. Le site actif comporte deux domaines particuliers formés par l’interaction de quelques acides aminés, qui confèrent certaines propriétés à l’enzyme : - le site de reconnaissance du substrat à l’origine de la spécificité de substrat - le site catalytique à l’origine de la spécificité d’action de l’enzyme. [pic] C’est la conformation spatiale de l’enzyme qui détermine la forme du site actif. Chaque

entre l’enzyme et son substrat. (Si la forme de la protéine change son activité se trouve modifier…) - Cette interaction se fait au niveau du site actif de l’enzyme. (…Modifie le site actif, donc plus de complémentarité enzyme- substrat, donc inactif) site actif : c’est une cavité formé par des replis de la chanine polypeptidique. Au niveau du site actif il existe : • Des AA de liaison responsables de la spécificité du substrat. • Des AA catalytiques responsables de la spécificité d’action

A droite : CPA mutée Le bleu correspond au squelette carboné. Le rouge correspond au substrat GLY-TYR. Le vert correspond aux acides aminés du site actifqui sont Tyr 248, Arg 145, Glu 270, Glu 72 et His 69. On peut conclure qu’il y a moins d’atomes dans le site actif du CPA est inactif alors que quand elle est actif il y en a plus. Donc l’inactivité peut-être du a cette différence d’atomes. Etape 2 bis : Protocole 2 : Nous cherchons la différence entre una CPA active et une

substrat qui après action de la clé pourra être déverrouillé par exemple ( transformation) La formation du complexe a lieu à un niveau précis de l'enzyme : le site actif qui peut être divisé en deux parties : |- le site de reconnaissance, responsable de la spécificité de substrat de l'enzyme. Il correspond au lieu d'attache. | |- le site catalytique responsable de la spécificité d'action de l'enzyme. il correspond au lieu de la réaction. | [pic] III - Relation entre la forme de l'enzyme

[ES] → P+E b- Le site actif Les caractéristiques de la catalyse sont déterminées par la configuration spatiale de l’enzyme. Rappel : la forme de la protéine est due aux liaisons entre certains acides aminés plus ou moins éloignés. Le substrat s’associe à une région limitée de l’enzyme en forme de creux appelée site actif. Il est composé de : - un site de reconnaissance du substrat impliquant quelque a.a, permettant la formation complexe enzyme- substrat. Ce site détermine donc la spécificité

opaque. Il est donc possible de dé?duire que la digestion de l'albumine par la pepsine ne s'est pas effectué?e, en raison de la grande ressemblance avec la solution té?moin. Il est simple d'interpré?ter ce ré?sultat, car en l'absence de HCl, le site actif de la pepsine n'est pas exposé?, ce qui l'empê?che de catalyser l'hydrolyse des liaisons peptidiques de l'albumine. La pepsine est donc inutile à? la digestion de l'albumine dans ce cas-si Dans l'é?prouvette #3, ou avait é?té? ajouté? 5 gouttes