Site actif

libérer Le Ca2+ -Fixation sur TnC -Libération de la liaison TnI-Actine -Glissement de la TM donc site actif ADPasique de l’actine découvert - Interaction Actine-Myosine possible Arrêt de l’excitation : - Arrêt PA induit l’arrêt de la libération de Ca2+ - Recapture du Ca2+ par les pompes actives du RS - Augmentation du Ca2+ sarcoplasmique - Fixation TnI-Actine - La TM revient cacher les sites actifs de l’actine Relaxation QCM n°3 A propos de la réponse contractile du muscle : Secousse

(D’après Mikkelsen & Cortòn, Bioanalytical Chemistry, 2004) 145 3.7.1 Inhibiteur compétitif Il y une compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site actif de l’enzyme. L’inhibiteur se lie réversiblement à l’enzyme mais n’est pas converti en produit. k1 k2 E + S ES E + P k-1 E + I k3 k-3 EI P L’inhibiteur bloque le site actif de l’enzyme, empêchant la liaison du substrat. Son efficacité est décrit par la constante d’inhibition, Ki (constante de dissociation du complexe E·I) = k-3/k3

hydrolase OH Cl (R) (S) OH 1b n-Bu 1a 6 LE RÔLE DU SITE ACTIF DE L’ENZYME AH+ H Cl Site actif de l’enzyme H O (S)(S) H OH Époxyde hydrolase Cl (S) n-Bu H B- n-Bu (R) O OH « Attaque » d’H2O avec inversion de configuration (2S, 3R) 1b H Cl O (S) (S) H n-Bu 7 LE RÔLE DU SITE ACTIF DE L’ENZYME (2) AH+ H O (R)(R) H Cl Époxyde hydrolase Cl OH (S) n-Bu Site actif de l’enzyme H n-Bu (R) O H B« Attaque » d’H2O avec inversion de

polypeptidique. Ce repliement est permis par des interactions entre les A.A. Ces interactions impliquent des liaisons faibles et fortes. Le site actif est la zone où l’enzyme se fixe sur le substrat et où à lieu la réaction chimique. Le site actif contient également des acides aminés essentiels pour la réaction enzymatique. Ces acides aminés constituent le site catalytique qui est à l’origine de la spécificité de réaction de l’enzyme. Une enzyme fonctionne sur un substrat à un pH optimum donné

un repas), et faible dans les conditions inverses (entre les repas). 2°(photo)!"Les modalités d’action de l’enzyme Les enzymes possèdent une configuration spatiale qui est importante pour leur bon fonctionnement, en particulier au niveau du site actif, lieu de catalyse du substrat. Cette surface est composée : • d’une zone de liaison au substrat, • d’une zone catalytique où le substrat est transformé. Les enzymes ont chacune une double spécificité : elles catalysent une réaction particulière

vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. En date du 21 janvier 2012, il y avait 4 585 enzymes différentes dont la séquence d'acides aminés a pu être répertoriée sur la base de données MACiE du site internet de l'Institut européen de bio-informatique au Royaume-Uni. Découverte[modifier | modifier le code] Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments solubles, diastases ou zymases. La première enzyme fut découverte par Anselme

le reçoivent. La tropomyosine qui jusqu'à présent était endormie sur des sites actifs, se déplace laissant libre ces sites qui ne demandent qu'à recevoir de nouveaux invités. Ces derniers ne se font pas attendre en la personne de la tête de myosine du filament voisin (pour la disposition en parallèle des filaments se référer au schéma).  Profitant de l'aubaine, la tête de myosine vient s'attacher fortement au site actif. Le passage est médié par la myosine-ATPase (actomyosine) localisée dans la chaîne

complexe enzyme-substrat. Nathan p.32-33. 1) Indiquez à quoi est due la structure tridimensionnelle d’une protéine. 2) Document 3 p.33, expliquez pourquoi le lysozyme c n’est pas capable de catalyser la réaction d’hydrolyse. 3) Expliquez ce qu’est le site actif d’une enzyme. 4) Expliquez à quoi est due la spécificité de substrat. 5) Expliquez pourquoi le pH et la température peuvent modifier l’activité enzymatique. Activité3.2 : vitesse de réaction et concentration de substrat. Expliquez les résultats

différencier des isoenzymes (même réaction, gènes différents, propriétés différentes) donc ne renseigne pas sur les propriétés cinétiques de l’enzyme. e) Fonctionnement des enzymes : Principe Le substrat va venir se loger dans le site actif de l’enzyme. Le site actif est une cavité tridimensionnelle constituée par des groupements provenant des chaînes latérales d’acides aminés éloignés dans la séquence primaire de l’enzyme. Il occupe une partie réduite du volume total de l’enzyme. Le substrat

1g/L. Cependant après un repas ou une nuit de sommeil le taux de glucose varie, l’individu peut subir une hyperglycémie ou une hypoglycémie. Ici, le patient a un taux de glycémie trop élevé après les repas. Il prend alors du Glucor dont le principe actif est l’acarbose. A l’aide des documents et de nos connaissances on va montrer comment le laboratoire inventeur de cette molécule s’est appuyé et l’importance pour le patient de contrôler son régime alimentaire. Pour cela, nous allons tout d’abord étudier