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peptides

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PEPTIDES-PROTEINES

Protéines : macromolécules de type polymère entre 1500 et 2000 (procaryotes) entre 12000 et 15000 (eucaryotes) synthétisées et dégradées en permanence dans les

peptide = petite p!
Insuline = + petite p! (51a.a.)

Oligopeptide < polypeptide < protéines
(2,3,4a.a.) (10aine a.a.) (+50a.a.)

A- Structure spatiale

I/ Structure primaire

liaison peptidique essentiellement plane, 6 atomes, presque toutes Trans
+ courte que la liaison covalente important caractère de double liaison → empêche libre rotation ce caractère renforcé par longueur de la liaison entre groupes CO et NH

Chaine peptidique

résidu = acide aminé
2 résidus = dipeptide / 3 résidus = tripeptide

Chaine carbonée : partie régulière : chaine principale ou squelette partie variable : chaines latérales spécifiques

liaisons croisées = ponts dissulfures (souvent dans p! Extracellulaires, peu dans p! Intracellulaires) toutes les combinaisons d'atomes ne sont pas possibles

Séquençage coupure des liaisons disulfures détermination composition des a.A.
Coupure en petits fragments peptidiques recouvrement des séquences des différents fragments détermination de la structure de la chaine polypetidique

Hydrolyse acide ménagée pas utilisable de façon pratique (saufAsp-Pro) liaisons Asp-Pro clivées spécifiquement par acide formique (24 à 96h)
Trp détruit

Hydrolyse acide
Arg, Cys, Ser, Tyr décomposés
Trp PAS détruit
+ problématique que hydrolyse acide
Analyse extrémité Nterm :
DNFB : Réactif de Sanger ( utilisable 1 seule fois) marquage (DNP-peptide)
Hydrolyse (DNP-aminoacide) → jaune
Reste du peptide totalement hydrolysé

Chlorure de Dabsyl
Chlorure de Dansyle
PITC : Edman marquage coupure
PTH-aa injecté sur colonne d'H.P.L.C.
Peptide (n-1) peut être réutilisé pour une nouvelle coupure manuelle → 10 à 20 a.a. Identifiés automate → 40 à 50 a.a. Identifiés
Aminopeptidases

Analyse extrémité Cterm :
exopeptidase

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