Révision IBIS 1

4653 mots 19 pages
Révision IBIS1. Lors de la comparaison de structures 3D le RMSD est indicatif de la ressemblance entre les structures et il est minimal
2. La méthode QMMM est une méthode couplant 2 approches énergétiques 3. Il existe très peu d'échelles d'hydrophobie FAUX
4. Choisir l'échelle qui correspond à l'hydrophobie Kyte et
Doolittle(1982)
5. La spécificité est la capacité de minimiser les faux positifs
6. Dans un profil d'hydrophobie, il est classique d'utiliser: Une moyenne pondérée
7. CLUSTALW
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L'hydrophobie d'une protéine est indépendante de sa séquence des acides aminés FAUX
43. Il existe des méthodes de recherche de signatures pondérées par la fréquence des positions VRAI
44. Des protéines homologues ont des structures 3D proches VRAI
45. SRS est un serveur spécialisé en bioinformatique VRAI
46. La femme comprend 22 paires de chromosomes + 1 X + 1 Y
FAUX
47. GenBank est une base de séquences nucléiques 48. La méthode du dot-plot permet de connaitre les zones de répétition interne à l'intérieur d'une séquence VRAI
49. Il existe une solution exacte au problème de l'alignement multiple de séquences protéiques. FAUX
50. Le paramètre SOV est un indice de qualité par résidu prédit en structure secondaire FAUX et pas
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Si on peut changer l'ordre des acides aminés à volonté, il n'est pas possible d'obtenir un alignement meilleur que celui fournit par un programme automatique FAUX
7. Au niveau du contenu en espèce, la banque SWISS-PROT est biaisée et pas rédondante
8. 2 séquences homologues ont toujours le même taux d'identité
FAUX
9. SRS est un serveur spécialisé en bioinformatique VRAI
10. Une bonne superposition de structures 3D donne un RMSD qui est: Minimal
1. La notion de sites fait appel à la structure primaire FAUX 2. PROSITE évolue de manière indépendante de SWISS-PROT
FAUX
3. Pour optimiser une molécule de rayon R on prend en général comme constante dielectrique D D=4R
4. Quand la taille d'une molécule augmente, son énérgie en mécanique moléculaire

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