Introduction général
En 1839, le chimiste hollandais Gerrit MULDER publia des résultats sur l'analyse de la fibrine du sang, des albumines du sérum sanguin et de l'œuf. Ceux-ci indiquaient que c'étaient des composés quaternaires (C, H, O, N) avec des pourcentages quasiment identiques pour ces quatre atomes et qui contenaient des traces variables de soufre et de phosphore. En 1938, sur la suggestion du chimiste suédois BERZELIUS, MULDER désigna ces composés sous le nom de protéines (du grec : prééminence) [1].
Après une période d'identification des composants, les acides α-aminés, FISCHER et HOFMEISTER présentèrent chacun, le même jour, lors d'un congrès en 1902 le mode de liaison des acides aminés dans les protéines: la liaison peptidique [2].
Il n’est pas étonnant que les premières recherches en biochimie aient été consacrées essentiellement à l’étude des protéines. Ces dernières constituent la classe de macromolécules dont les propriétés physico-chimiques sont le mieux définies et elles étaient donc généralement plus faciles à isoler et caractériser que les acides nucléiques, les polysaccarides, ou les lipides. Dans ce mémoire, nous étudierons les structures et les propriétés des unités monomériques des protéines, les acides aminés. Ils sont également des métabolites énergétiques et, dans le règne animal, beaucoup d’entre eux sont des nutriments indispensables.

I. Généralités :
Par définition les acides aminés du point de vue biologique, sont présents dans tout ce qui est vivant.
Mais d’un point de vue d'un chimiste, sont des molécules caractérisées par un carbone α (Cα) qui porte quatre groupements : un hydrogène, une fonction amine (-NH2), une fonction acide carboxylique (-COOH) et une chaîne latérale R. La molécule sans R est appelée chaîne principale, elle est commune à tous les acides aminés. R (pour radical) représente une chaîne latérale spécifique, c'est elle qui détermine la nature de l'acide aminé.

Figure 1 : Structure commune à tous