Figure 1.4. Vue d'ensemble schématique des principaux systèmes de sécrétion de protéines dans les bactéries Gram négatif. Les systèmes de sécrétion de type I, III et IV sécrètent des protéines en une seule étape sans intermédiaire périplasmique. Les systèmes de sécrétion Chaperone-usher, autotransporteur, précipitation-nucleator et de type II utilisent des intermédiaires périplasmiques qui sont transportés par la voie de sécrétion générale. C, espace cytoplasmique ; E, espace extracellulaire ; IM, membrane intérieure ; OM, membrane externe ; P, periplasme (Kipnis, Sawa et al., 2006).

1.2.2.1. Système de sécrétion de type II et protéines secrétées
La sécrétion par le système de type II comprend de nombreuses protéines. Parmi celles-ci, citons les ATPases, les protéines chaperones et les peptidases. Les protéines exportées par ce système possèdent une séquence d’acides aminés hydrophobes, dite « séquence signal », qui est nécessaire à leur exportation mais qui sera éliminée par la peptidase dans l’espace périplasmique.
L’élastase (lasB) est une métalloprotéine à zinc sécrétée par P. aeruginosa à l’intérieur de l’espace cellulaire via le système de sécrétion de type II. Cette protéine exerce son rôle toxique dans les infections pulmonaires par la rupture de l’élastine, un composant majeur de l’épithélium respiratoire, responsable notamment de la contraction et de l’extension des tissus pulmonaires lors de la respiration. Sa dégradation augmente la perméabilité de l’épithélium et facilite ainsi l’action d’autres protéines toxiques (Azghani et al., 2000). Il a été montré que l’élastase diminuait également la réponse immunitaire en détruisant les protéines surfactantes A et 17 D (Mariencheck et al., 2003). D’autres études ont montré une activité pro inflammatoire augmentant la concentration en interleukine IL-8 (Kon et al., 1999).
Les phospholipases C sont également sécrétées par le système de sécrétion de type II. Elles ciblent la membrane lipidique des