EnzymologieEnzyme = catalyseur biologique Une enzyme est une protéine qui a, dans la cellule, une fonction de catalyseur Un catalyseur = substance qui abaisse l’énergie d’activation d’une réaction chimiqueOutils clés de la biotech et bioch en bio-industries Exemple de l’hydrolyse du saccharose : baisse considérable de l’énergie d’activation Le catalyseur ne modifie : ni A, ni B, ni mais uniquement …afficher plus de contenu…

nature du substratClassification officielle des enzymesIl existe 7 classes d’enzymes depuis 2018 :Classe 1OxydoréductasesCatalysent les réactions d’oxydoréduction en transférant des ions H+ et des électronsClasse 2Transférases (=kinases)catalysent le transfert de fonctions chimiques d'une molécule àune autre de manière spécifiqueClasse 3Hydrolasescatalysent les réactions d'hydrolyseClasse 4Lyasesbrisent diverses liaisons chimiques par d'autres voies que l'hydrolyseClasse 5Isomérasescatalysent les changements au sein d'une molécule, souvent parréarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomèresClasse 6Ligases et synthétasescatalysent la jonction de deux molécules par denouvelles liaisons covalentesClasse 7Translocases ou perméasescatalysent la translocation des protons, descations, des anions, des acides aminés et peptides, des glucides et l’ATPClasse 1 : les oxydoréductasesCatalysent des réactions d’oxydo-réduction …afficher plus de contenu…

Description générée automatiquementGroupes fonctionnels des acides-aminés (A connaitre +glycine)Groupes fonctionnelsAcides aminésR-OHSérine ou ThréonineR-SHCystéineR-COOHAspartate ou glutamateNoyau imidazoleHistidineNoyau phénolTyrosineR-NH2LysineGroupement guanidineArginineTravaux de Michaelis et Menten1913 : travaux sur l’invertaseCinétique enzymatique Mesure de la vitesse initiale (Vi) d’une réaction enzymatiqueEtude de l’influence de la concentration en substrat ViEquation de Michaelis et MentenDémonstrationCas particuliersDéfinition de l’activité enzymatiqueTempérature optimalepH optimalEffecteurs enzymatiquesDémonstration de l’équation de M et MEquationsE + S <- - > ES et ES < - - > E + PVi = kcat x [ES]Conservation de l’enzymeET = E + ES  E = ET – ESVitesse de formation de ESV1 = k1 x [E] x [S] = k1 x [ET – ES] x [S]Vitesse de dissociation de ESV2 = k2 x [ES] + kcat x [ES] = (k2 + kcat) x [ES]A l’équilibre, on a autant de dissociations que de formation de