Analyse de proteines
Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : Navigation, rechercher
Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.
Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liées entre elles par des liaisons peptidiques (chaine polypeptidique). En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient un grand nombre d’acides aminés, et de peptide pour des assemblages de petite taille.
L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.
Il existe plusieurs protéines chaperon [chaperonnes] qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif.
Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement.
Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles peuvent jouer un rôle structurel (comme l'actine), un rôle dans