Introduction Générale
Pyrophosphatases inorganiques (PPases) catalysent l'hydrolyse de la liaison phosphoanhydride en pyrophosphate inorganique (PPi. Ces protéines jouent un rôle important dans l'anabolisme cellulaire, offrant une dissipatrice thermodynamique des réactions biosynthétiques tels que les protéines, l'ARN et synthèse d'ADN [1]. PPases se répartissent en deux grandes catégories, PPases solubles (sPPases) et membranaire H + PPases translocation (HTH-PPases). Ces deux catégories sont pensées pour contrôler les niveaux de PPi intracellulaire et équilibrer les réactions de biosynthèse pyrophosphorolytique. Les H-PPases sont des pompes primaires ce couple PPi hydrolyse de génération de gradients de protons transmembranaires, une source d'énergie biologique polyvalente [2,3]. SPPases sont indispensables dans les bactéries [4] et de la levure. L'alignement de séquences de ces protéines indique que les résidus du site actif sont très bien conservés, même si le niveau global de similarité de séquence est faible [8 ^ 10].
Les chercheurs on montré que le pyrophosphatases intervient dans des pathologies humain. Des études récentes on montre qu’une déficience congénitale sévère de PPase est associée à une calcification des artères chez les souris et les humains. En outre, qu’une partielle carence NPP1 a été associée à une tendance vers une plus grande calcification de la plaque intimale, et que dans la plaque d'athérome PPase supprime calcification mais favorise l'athérogenèse. Pour cela on a intéressé a étudié le pyrophosphatase et déterminer son mécanisme d’action. Il aurait donc un avantage à utiliser des microorganismes unicellulaires pour effectuer ces études.
L’utilisation d’un protozoaire semble être un choix judicieux puisqu’ils sont des eucaryotes unicellulaires, ils possèdent donc des systèmes comparables aux animaux plus évolués tout en conservant une facilité de manipulation. L’un de ces protozoaires, Tetrahymena, est souvent utilisé puis qu’il