Actif financier

Décantation 5- 1ère Filtration 6- Inter-oxydation 7- 2ème Filtration 8- Mise à l ’équilibre 9- Désinfection 17 Les différents points de production • Purges de décanteurs • Lavages des filtres à sable • Lavage des filtres à Charbon actif en grain • Purges de saturateur à chaux 18 PURGES DE DECANTEUR PRINCIPALES CARACTERISTIQUES Concentration en MS • 0,5 à 3g/l Volume rejeté • Les purges représentent 2 à 10 % du volume traité sur l'usine Débit de purge • 1 à 2 fois

contre courant des filtres à sable.25 d. Traitement complémentaires occasionnels  En cas d'agressivité de l'eau, on ajoute de la chaux (lait de chaux et eau de chaux) pour équilibrer le pH.  En cas de goût ou d'odeur désagréable le charbon actif peut être utilisé en tant qu'absorbant. e. La chloration En phase de pré-chloration, l'injection de quantités de chlore pendant le traitement favorise la diminution de la teneur en matières organiques et la lutte contre la prolifération d'algues

de vouloir filtrer votre eau, notamment si elle est particulièrement chlorée ou calcaire. Vous avez trois possibilités. Carafe filtrante : le plus économique Le principe de ce type de filtre à eau ? On place une cartouche composée de charbon actif et de billes de résines qui vont capter les polluants (plomb, nitrates, certains pesticides) au centre d'un entonnoir-réservoir que l'on remplit ensuite d'eau du robinet. Quand on se sert, ce dernier ressort de la carafe filtrée. Préférez les modèles

2007 Tous droits réservés ESSAIS D’ADSORPTION DE LA TYROSINE SUR CHARBON ACTIF EN GRAINS ET EN POUDRE BOUCHEMAL F., ACHOUR S. Laboratoire de recherche en hydraulique souterraine et de surface – LARHYSS Département d'hydraulique, Université de Biskra BP 145, RP, 07000, Biskra, Algérie Bouchemal_hydro@yahoo.fr RESUME L’objectif de ce travail est d’étudier les possibilités de rétention de la tyrosine par le charbon actif. Au cours de l’étude expérimentale, les essais en réacteur statique ont permis

molécules polaires (glucose). Ions Endocytose (pinocytose, endocytose) Transport passif E Transport actif Pôle basolatéral VOIES TRANSCELLULAIRES Diffusion Gradient de concentration (Minéraux, graisses, alcool) Protéines membranaires Canaux (canaux ioniques) Pores (porines) (aquaporines dans le colon) Transporteurs Diffusion facilitée: uniport Transport actif (symport; antiport) Pompes ATPasique Endocytose Adapted from P.L. Toutain, INRA TRANSPORTS MEMBRANAIRES

de Fusarium solani pisi. La séquence en acide aminé est numérotée à partir de la séquence de la protéine mature. Les trois résidus encadrés sont les acides aminés de la triade catalytique. Fig. 6. Diagramme du repliement de la cutinase. Le site actif (Ser 120, Asp 175 et His 188) est indiqué. Les cinq feuillets-β sont montrés par des flèches noires et marqués de 3 à 7 et les quatre hélices-α sont numérotées A, B, C et F. Les numéros à droite des éléments de structure secondaire correspondent au

Différentiateur (0h30) .................................................................................. 14 Exercice 4.7. : Inverseur (0h15) ........................................................................................... 14 Exercice 4.8. : Filtre actif (0h45) ......................................................................................... 15 Travaux Dirigés olivier.gallot-lavallee@grenoble.cnrs.fr http://iut-tice.ujf-grenoble.fr/tice-espaces/MPH/EP-gallotLava/ Electronique 1 (SP2

Le Ca2+ -Fixation sur TnC -Libération de la liaison TnI-Actine -Glissement de la TM donc site actif ADPasique de l’actine découvert - Interaction Actine-Myosine possible Arrêt de l’excitation : - Arrêt PA induit l’arrêt de la libération de Ca2+ - Recapture du Ca2+ par les pompes actives du RS - Augmentation du Ca2+ sarcoplasmique - Fixation TnI-Actine - La TM revient cacher les sites actifs de l’actine Relaxation QCM n°3 A propos de la réponse contractile du muscle : Secousse musculaire

repas), et faible dans les conditions inverses (entre les repas). 2°(photo)!"Les modalités d’action de l’enzyme Les enzymes possèdent une configuration spatiale qui est importante pour leur bon fonctionnement, en particulier au niveau du site actif, lieu de catalyse du substrat. Cette surface est composée : • d’une zone de liaison au substrat, • d’une zone catalytique où le substrat est transformé. Les enzymes ont chacune une double spécificité : elles catalysent une réaction particulière

de l’enzyme est complémentaire à celle de son substrat, ce qui fait qu’enzyme et substrat s’emboîtent parfaitement au niveau du site actif. ° si structure changée à reconnaissance ne se fait plus, l’activité non plus ° si acide aminé du site actif changé à complémentarité enzyme–substrat modifiée = enzyme inactive. La spécificité du site actif est donc double : une reconnaissance et une catalyse. Problématique : Quels sont les facteurs susceptibles d’influencer la vitesse