Sommaire

IntroductionP 2

1. Généralités sur les enzymesP 2
2. Généralités sur la cutinaseP 2
3. La cutinase de Fusarium solani pisiP 4
a. La cutine : substrat naturel de la cutinaseP 4
b. Activité de la cutinaseP 5

Structure de la cutinase de Fusarium solani pisiP 6

1. Structure tridimensionnelleP 6
2. Résolution de la structure de la cutinase à 1,0 ÅP 8
a. D’une manière généraleP 8
b. La région du site actifP 9

Régulation de la cutinase de Fusarium solani pisi et de son gène P 11

1. Régulation de la protéineP 11
2. Régulation du gène codant pour la cutinaseP 11

Applications industrielles de la cutinaseP 13

Avancées dans le domaineP 14

ConclusionP 15

RéférencesP 16

Introduction

1. Généralités sur les enzymes

Les enzymes sont classées en six principaux groupes : oxydo-réductases (E.C. 1), transférases (E.C. 2), hydrolases (E.C. 3), lyases (E.C.4), isomérases (E.C. 5) et ligases (E.C. 6).

Les enzymes sont généralement nommées en additionnant le suffixe –ase au nom de leur substrat et sont classées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l’« Enzyme Commission » (E.C).

Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent des réactions d’hydrolyse de molécules suivant la réaction générale : R-R’ + H2O ⇌ R-OH + R’-H. Les hydrolases sont réparties en treize sous-groupes dont les estérases, peptidases, glucosidases et phosphatases, les quatre sous-groupes les plus représentés.

Les estérases (E.C. 3.1) hydrolysent les liaisons esters de type R-CO-O-R’ (Fig. 1). Ces enzymes comprennent les hydrolases spécifiques d’esters carboxyliques (E.C. 3.1.1).

Fig. 1. Réaction catalysée par une estérase : hydrolyse d’une liaison de type ester pour donner un alcool et un acide carboxylique

Dans cette classe d’hydrolase, environ 80 enzymes sont représentées. Le groupe E.C. 3.1.1.74 est représenté par la cutinase, découverte par Kolattukudy en 1984.

2. Généralités sur la cutinase

La cutinase est