Plan sr les acides aminé
I- Généralités II- Les différents acides aminés
II-1 Les acides aminés courants II-2 Les acides aminés rares
III- Propriétés acido-basiques des acides aminés
III-1 Ionisation/dissociation III-2 Courbes de titration acides aminés à chaîne latérale non ionisable III-3 Courbes de titration acides aminés à chaîne latérale ionisable
Diagramme de Venn
IV- Autres propriétés des acides aminés
IV-1 Propriétés physiques IV-2 Réaction à la ninhydrine
V- Rôle Biologique des acides aminés
V-1 Intermédiaires métaboliques V-2 Précurseurs
VI-Techniques d’analyse des acides aminés
Caroline Moyret-Lalle ©
I- Généralités
Les acides aminés : élément de base des protéines -Les acides aminés sont les éléments de base des protéines : les protéines sont construites à partir d’un répertoire de 20 acides aminés courants et deux acides aminés rares -Les cellules synthétisent leurs protéines à partir de 22 acides aminés : Acides aminés courants (20) Acides aminés rares (2)
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Diversité des protéines
Les acides α-aminés - Chaque acide α-aminé possède: un groupement amine primaire porté par le carbone α un groupement acide carboxylique porté par le carbone α une chaîne latérale R dont la nature différencie les AA entre eux NH2—CH —COOH Carbone α R - Ils diffèrent entre eux par la nature chimique du radical R qui constitue la chaîne latérale ou chaîne radicalaire. - La masse moléculaire moyenne d’un AA est de 110 Da. - La glycine (57 Da) est le plus petit des AA, le tryptophane (186 Da) est le plus gros. - Il existe aussi des acides β, γ… aminés : dépend du carbone sur lequel est fixé le groupe NH2 R-NH- βCH2-αCH2-COOH est un acide β-aminé α
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La chaîne latérale R est variable • Taille (longueur, encombrement) • Charge (positive, négative, non chargée) • Polarité (capacité à établir des liaisons hydrogène) • Hydrophobicité • Réactivité chimique • Aliphatique ou aromatique
Caroline