Etude de doc p204

A partir de quatre documents nous devons discuter sur le sujet de la GOX c est à dire de la glucose-oxydase. C’est une enzyme qui catalyse l’oxydation du glucose par le dioxygène. L’un des produits de la réaction est utilisé par certains champignons et par certaines cellules immunitaires comme bactérie. Nous pouvons donc nous demander quelles sont les spécificités de la GOX et quelles sont ces causes ?

Grace au graphique du document 1, nous pouvons observer avant l’injection de la glucose-oxydase (c'est-à-dire de 0 à 2 :20 min) la concentration de dioxygène du glucose, du galactose et du fructose diminue très légèrement de environ 7,5 à 7 mg.L . Lors de la l’injection de la GOX a 2min20, on observe que la concentration de dioxygène du glucose diminue considérablement jusqu'à atteindre a environ 0 mg /L a 5min. Tandis que ma concentration du dioxygène de réagit pas , elle diminue très peu, on pourrait peut être même considérer qu’elle est stable. On en conclut donc que seule la concentration du dioxygène du glucose réagit (diminue) lors de l’injection de la GOX.

Le document 2 est composé de trois modèles moléculaires de différents monosaccharides. On peut observer le modèle moléculaire du fructose, du glucose et du galactose. On sait que c est trois monosaccharides ont la même formule brute : C6 H12 O6. Contrairement, on constate qu’elles ne possèdent pas le même modèle moléculaire. Le modèle du glucose et du galactose est identique. Mais le modèle du fructose est différent des deux autres.

Le document 3, nous permet de savoir que la vitesse de réaction maximal de l’enzyme GOX non mutée ( 926 ) est bien plus grande que de l’enzyme mutée RS16K ( 279 ) et que celle de l’enzyme mutée RS16Q ( 33 ).On peut observer la même chose pour l’affinité entre enzyme et substrat. Elle est bien plus grande pour l’enzyme non mutée ( 6,2 ) que celles des enzymes RS16K ( 513 ) et RS16Q ( 733 ). L’enzyme GOX non