Les acides aminés

I. Structure :
Les acides α-aminés sont formés :
D’un carbone α asymétrique (Cα)
D’une fonction carboxyle (COOH)
D’une fonction amine primaire(NH2)
D’un atome d’hydrogène (H)
D’une chaîne latérale ou radicalaire (R) qui varie selon les AA. Elle peut être de taille variable, polaire, hydrophobe, chargée + ou -, aliphatique, aromatique…
Le seul AA achiral est la glycine, car la chaine latérale est un hydrogène donc le carbone α n’est plus asymétrique. Pour cette raison, la Glycine n’a aucune activité optique, ni de série L/D.
Un AA est une molécule organique. Les AA sont les unités structurales de base des protéines. En effet, les protéines sont formées à la base de 22 AA, 20 considérés comme courants et 2 rares, découverts récemment. Les composés C, H, N et O représentent 99% de la masse d’une cellule, à lui seul le carbone en vaut 50%.
Les AA sont les « maillons » qui constituent les protéines. Ils sont reliés de manière covalente au moyen de fonctions amides, par une liaison peptidique. Ils sont à l’origine de l’immense diversité des protéines, en effet, si on prend une petite chaine de 150 AA, on peut faire 15020 protéines différentes. Et même avec nos avancées technologiques en matière d’étude cellulaire et génétique on est encore incapable de dire combien il y a de protéines dans une cellule.
Les AA sont, en général, classés d’après les propriétés de la chaine latérale : acide, basique, hydrophile (polaire), hydrophobe (apolaire).
Leurs masse moyenne est de 110Da, la glycine, le plus petit fait 57Da et le tryptophane le plus gros 198Da. Environ 8,42 résidus d’acide aminés = 1kDa.
Il existe aussi des acide β-aminés ou γ-aminé, cela dépends du carbone sur lequel est fixé le NH2. Ils sont cependant plus rares et dans les protéines, ce sont des α.
Ex : R-NH- βCH2-αCH2-COOH est un acide β-aminé

II. Les 20 acides aminés
Les AA avec une chaine apolaire sont : G, A V, L, I, P, M, F, W