Cytochrome c oxydase

courbe : 6. Conclusion : On remarque que dans l’extraction d’ADN, on trouve à la fois de l’ADN de zooxanthelle et de bénitier d’après les résultats figure 3 et 4. Ce sont des portions de gènes spécialement sélectionné : une portion du gène du cytochrome oxydase (COI) de 580 paires de bases. Une portion du gène de l’ARN ribosomal 28S de 600 paires de bases. La taille des brins amplifiés correspond bien à nos données. Le gène 28S est bien présent dans l’espèce de zooxanthelle

assure des modif chimique de molécules hydrophobes (pesticides, médicaments, polluants..) afin de les rendre + hydrophiles pour en favoriser l’élimination (par urine, sueur) - mécanismes de détoxification assurés par des enzymes monooxygénées à cytochromes P450 (ATTENTION : ces enzymes peuvent aussi TOXIFIER B. CIS GOLGI GOLGI MEDIAN TRANS GOLGI CIS GOLGI GOLGI MEDIAN TRANS GOLGI LE COMPLEXE DE GOLGI I. ORGANISATION ULTRASTRUCTURALE - mise en évidence par Camillio Golgi en 1898

tel que les enzymes  ex : céruloplasmine : synthétisée dans le foie et contient 6 à 8 atomes Cu (soit 95% Cu) ; enzyme qui transforme les ions Fe2+ en ions Fe3+ dans l’organisme ; le 5% Cu restant présents dans d’autres métalloprotéine (ex : cytochrome oxydase). Il est excrété par les urines. L’intox au Cu = fèces, urines, salive et sueur bleu  provoque une destruction des reins. 3. Fer (Fe) : également un des oligo-éléments les + présent dans l’organisme – le 1er – (pour 70kg, 3 à 4g Fe)

d’autres sources naturelles, plus mineures, de CO. Sources endogènes Le CO est produit par l’organisme à l’état physiologique à raison de 10ml/j. Cette production résulte de la dégradation de l’hémoglobine (et d’autres hémoprotéines: myoglobines, cytochromes, catalases, peroxydases,..) sous l’action d’une enzyme, l’oxygénase. L’hème de l’hémoglobine est dégradé en CO et en biliverdine (qui sera ensuite transformée en bilirubine avant d’être excrétée par le foie). En dehors d’un contexte d’intoxication

90 ± 2 ml après une stérilisation à l’autoclave à 121 °C pendant 15 minutes. L’eau tamponnée de dilution se conserve deux mois à 4 °C. 6.8. Souche de Salmonella Typhimurium 6.9. Bandelettes pour la détection de l’activité cytochrome-oxydase Pathotec® cytochrome oxydase, Remel Lenexa, KS 6.10. Galerie d’identification biochimique Microscan® Gram negative 6.11. Bouillon trypticase soja (TSB) Digestion pancréatique de caséine 17,0 g Digestion papaïque de germes de soja 3,0 g Chlorure de

localisée dans la membrane interne mitochondriale. Cette chaîne de transport d'électrons est constituée de 4 complexes enzymatiques : • complexe • complexe • complexe • complexe I : NADH déshydrogénase II : succinate déshydrogénase III : cytochrome b-c1 IV : cytochrome c oxydase. 1 2 3 II - Résultats : 1. Tracés 1 et 2 : Pour ces 2 expériences, nous avons exploité les résultats d’un autre groupe car nos expériences personnelles n’ont pas fonctionnées, surement due à une mauvaise extraction

virage du réactif de l’incolore au violet Interprétation : la souche à oxyder la forme réduite incolore de dérivés N-méthylé du paraphénylène diamine, en leurs formes oxydées semi-quinoniques rose-violacées. Conclusion : la souche possède la cytochrome oxydase Orientation Pour la souche J qui est un coque rond, Gram positif, et qui possède la catalase, nous orientons vers les genres Micrococcus et Staphylococcus. Nous ensemençons alors une galerie API STAPH. Pour la souche 10 qui est un bacille

en plus ou en moins) Au cours de ce TP, nous avons étudié, en utilisant la technique de PCR, le polymorphisme de deux gènes d’huîtres creuses Crassostrea gigas : un gène nucléaire, la métallothionéine (MT) et un gène mitochondrial du cytochrome Oxydase I (COI). Cette étude sera réalisée à partir de l’ADN présent dans des branchies d’huitres. Matériels et Méthodes (cf. annexe) Extraction de l’ADN : - dissection de branchies d’huitre. Les conserver dans l’éthanol.

superoxydes, ont pour cible la mitochondrie. Le NO est inhibiteur puissant de la chaîne respiratoire, il se fixe sur le site de liaison à l'oxygène du cytochrome C oxydase. On observe ensuite une fuite de protons et une hydrolyse de l'ATP, c'est le découplage des oxydations phosphorylantes. La mitochondrie gonfle et libère des caspases du cytochrome C qui activent des protéases cytoplasmiques. Les caspases sont responsables d'une stimulation de la protéolyse et de la destruction des cellules. La surcharge

ultraviolet et à observer la lumière visible émise en filtrant les UV dangereux pour l’oeil par un système de filtres. Du fait de la faible longueur d’onde des UV, le pouvoir de résolution est élevé. Sauf rares exceptions (catécholamines, quelques cytochromes), les molécules de la cellule ne sont pas spontanément fluorescentes. On peut les rendre fluorescentes en leur accrochant des anticorps spécifiques marqués de façon covalente par des colorants fluorescents (fluorescéine: vert; rhodamine: rouge):