Cytochrome

administration contrôlée de nitrites, d’un taux significatif de méthémoglobine peut constituer une méthode de lutte contre l’intoxication cyanhydrique. Les cyanures bloquent en effet la chaîne respiratoire en se liant à l’atome de fer Fe+++ des cytochromes impliqués dans le transfert des électrons. La transformation d’une fraction de l’hémoglobine du patient en méthémoglobine permet de fixer ces cyanures sur le fer Fe+++ de celle-ci, détournant les cyanures de la chaîne respiratoire. Leur élimination

gène en plus ou en moins) Au cours de ce TP, nous avons étudié, en utilisant la technique de PCR, le polymorphisme de deux gènes d’huîtres creuses Crassostrea gigas : un gène nucléaire, la métallothionéine (MT) et un gène mitochondrial du cytochrome Oxydase I (COI). Cette étude sera réalisée à partir de l’ADN présent dans des branchies d’huitres. Matériels et Méthodes (cf. annexe) Extraction de l’ADN : - dissection de branchies d’huitre. Les conserver dans l’éthanol.

Observation : virage du réactif de l’incolore au violet Interprétation : la souche à oxyder la forme réduite incolore de dérivés N-méthylé du paraphénylène diamine, en leurs formes oxydées semi-quinoniques rose-violacées. Conclusion : la souche possède la cytochrome oxydase Orientation Pour la souche J qui est un coque rond, Gram positif, et qui possède la catalase, nous orientons vers les genres Micrococcus et Staphylococcus. Nous ensemençons alors une galerie API STAPH. Pour la souche 10 qui est un

COURS DE PHARMACOCINÉTIQUEPHARMACOCINÉTIQUE principe et pratique Frantz Foissac, URC-CIC Cochin Necker DIU infirmiers et TEC en recherche clinique 21 novembre 2014PRINCIPEPharmacocinétique/pharmacodynamie PHARMACOCINETIQUE PHARMACODYNAMIE PK PD Système biologique Médicament PK: ce que fait l’organisme au médicament PD: ce que fait le médicament à l’organismeDéfinitions Pharmacocinétique (PK): • Etude quantifiée du devenir des médicaments dans l’organisme • Elle permet de déterminer les paramètres

pharmacodynamieComprendre chacune des étapes de la pharmacocinétique;Connaître et être capable d’expliquer les facteurs qui influencent chaque étape;Définir principe actif Vs inactif, biodisponibilité, demi-vie, premier passage hépatique, interactions, cytochromes;Expliquer l’utilité et l’importance de l’albumine;Comprendre le principe de clairance rénale adéquate (bonne fonction rénale);Comprendre les termes de votre imprimé p. 40 et 41.TMT4DiabèteComprendre le mode d’action de chaque classe d’antidiabétiques

d’acides aminés (cystéine, méthionine, homocystéine et taurine), d’enzymes et des ions sulfates assemblage et structure des protéines (liaisons disulfure entre polypeptides) Le soufre inorganique est présent dans les metalloprotéines et dans le cytochrome C Dans l’organisme surtout sous forme de sulfates : SO4 8 – Les oligoéléments (OE) éléments minéraux purs nécessaires à la vie d'un organisme, mais en quantités très faibles se fixent sur des protéines par liaisons de coordination et forment

tres nrjétique de NADH et FADH2 vont progressivement retomber à niveau nrjétique + faible (plus faible niveau = oxygène) via chaine de transport des e- Chaine constituée de transporteurs situés dans les memb int des mitochondries Schéma 4 Cytochromes : ₥ ₱iques associées à groupement hème (cycle porphytique) contenant fer Accepte des e- sur les atomes de fer quand Forme ferrique 3+  forme ferreuse 2+ Ne portent pas de protons Coenzyme Q et FMN : transport possible 1 ou 2 e- + protons

contenant deux électrons. Il va transporter ces électrons à travers la membrane jusqu'au complexe III qu'il va réduire. Ce complexe va se réoxyder en transmettant les électrons au cytochrome C. Cette réoxydation va fournir l'énergie nécessaire pour éjecter quatre protons hors de la matrice mitochondriale. Le cytochrome C va transporter les électrons jusqu'au complexe IV, le dernier de la chaîne qu'il va réduire a son tour. L'oxydant qui va permettre au complexe IV de retrouver son état antérieur

cible entre 2,0-3,0), il semble préférable de ne pas modifier de façon trop impor­ tan­te la posologie des AVK car cela entraîne des fluctuations importantes de l’INR.8 Finalement il existe de nombreu­ ses interactions médicamenteuses (via les cytochromes CYP1A2, 2C9, 2C19 pour l’acénocoumarol et 2C9, 3A4 pour la phenprocoumone) qui ne sont pas toujours reconnues par les médecins et pas suspectées par les patients (automédication) et qui peuvent modifier de façon importante l’INR.9 avantages de

d’1 chaine polypeptidique qui se replie de façon indépendante pour former une structure tertiaire stable - Les domaines sont aussi des unités fonctionnelles. Domaines α The globin fold -> 8 hélices (cf figure diapo) Structure a domaine α: cytochrome B et Human Growth Hormone-> faisceau de 4 helices -Les chaines latérales hydrophobes sont enfouies entre les hélices -les chaines hydrophiles sont à la surface du faisceau (attention : pas le cas de protéines membranaires car interaction avec