Glutathion

6 5 E 4 1 3 2 D A B C N 128 6 • Stratégies moléculaires de la catalyse enzymatique LE DOMAINE DE LIAISON DU FAD EST SEMBLABLE AU DOMAINE DE LIAISON DU NAD La structure tridimensionnelle de deux déshydrogénases FAD-dépendantes : la glutathion réductase des mammifères et la p-hydroxybenzoate hydroxylase des Bactéries, où le flavine adénine dinucléotide (FAD) est le coenzyme, montre qu’un motif b1-aA-b2 est responsable de la liaison de la partie ADP. Il subit les mêmes contraintes que

des intermédiaires énergétiques (ATP, GTP, etc.) et des intermédiaires des voies métaboliques. - Il active des enzymes et des substrats. - Entre dans la constitution de la cystéine, acide aminé à la base des autres molécules soufrées (méthionine, glutathion, etc.). - Entre dans la constitution des transporteurs d’électrons (protéines Fe-S) et de groupement acétyl (Coenzyme A). - Compose les groupements prosthétiques des cytochromes, de nombreux oxydases, des protéines Fer-S, c’est-à-dire des complexes