Kinase

fluorescente verte GPC : glycérol phosporyl-choline Hpi : heure après infection HOG : glycérol à haute osmolarité HR : réponse hypersensible Hxt : hexoses transporteur LDR : déshydrogénase à chaîne longue M1P : mannitol-1-phosphate MAPK : protéine kinase activant la mitose MDR : déshydrogénase à chaîne moyenne MFS : major facilitator superfamily MPD : mannitol-1-phosphate déshydrogénase MTDH: mannitol déshydrogénase PCA : acide perchlorique PCR : amplification en chaîne par polymérase PC : phosphatidyl

4) Fixation de la sous unité alpha + GTP sur une enzyme transmembranaire 5) Formation d’un second messager (premier est le neuromédiateur). Ce second messager va conduire : 6) A l’activation d’une protéine kinase qui se trouve dans le cytoplasme 7) Cette protéine kinase va permettre l’ouverture des canaux ionique transmembranaire Multiplicité des systèmes de modulation c) Modulation de la synthèses des protéines Avt ; modulation de l’ordre de la ms. Ici modulation à long terme

interférons • Structure Les interférons alfa sont des petites protéines sécrétées par les macrophages. • Mode d’action - Cytokine, antiviral et immunomodulateur - Réponse spécifique en stimulant la synthèse IFN - Production de protéines (protéine kinase, endonucléase, phosphodiestérase) qui conduit à l’arrêt de la transcription d’ARNm (non spécifique), d’où une inhibition de la synthèse protéique et mort cellulaire. • Pharmacocinétique Dégradé par les enzymes digestives en raison de sa nature protéique

cellule musculaire striée, la contraction est le glissement des filaments fins entre les filaments épais. Contrairement à elle, la myosine doit être phosphorylée. La phosphorylation de la myosine met en jeu une enzyme la MLCK (Myosine Light Chain kinase). Sa déphosphorylation met en jeu une phosphatase MLCP. Au repos, la concentration calcique du cytosol est basse, l’activité de la MLCP est bien supérieure à celle de la MLCK. La myosine n’est donc pas phosphorylée et l’interaction actine myosine

transcription and translation: sequence components of heterogeneous nuclear RNA and messenger RNA, Cell, 4, 77-93. Lin, P.F., M. Yamaizumi, D.D. Murphy, A. Egg and F.H. Ruddle (1982) Partial purification and characterization of the mRNA for human thymidine kinase and hypoxanthine/guanine phosphoribosyl transferase, Proc. Natl. Acad. Sci. (USA), 79, 4290-4294. Robins, P., C.J. Jones, M. Biggarstaff, T. Lindahl and R.D. Wood (1991) Complementation of DNA repair in xeroderma pigmentosum group A cell extracts

derivated nerve growth factor BER Réparation par excision de bases BP Binding protein CAM Molécule d’adhésion cellulaire CAM Crassulacean acid metabolism CAP Catabolism activating protein CASPASE Cysteine aspartate specific protease Cdk Cyclin dependant kinase CK Cytokinine CMH Complexe majeur d’histocompatibilité Coat protein COP CPE Séquence cytoplasmique de polyadénylation CPEB CPE binding protein CR Récepteur du complement CRH Corticolibérine XIV DAG DAMP DBD DBO DC DCO DDCP DHPR DSCF ECG ETR FAD

bathmotrope (exitabilité cardiaque) positif. Les récepteurs β1 sont couplés à une protéine Gs qui lorsque celle-ci est activé, active une adénylate cyclase et induit une augmentation d'AMPc intracellulaire qui entraine une activation de la protéine kinase A (PKA). Cette dernière permet via la troponine C, les canaux sarcolemmaux (ou canaux DHPR) de la membrane plasmique et les canaux RyR de la membrane du réticulum sarcoplasmique une entrée de calcium. Le calcium permet alors l'interaction entre les

d’association avec la protamine et le Zn • Cristallisation de l’insuline très pure en absence de Zn PACES 2010-2011, UE8 Insulines : I - Insuline humaine I.5- Propriétés biologiques • Hormone hypoglycémiante • Liaison à un récepteur à activité tyrosine kinase • Nombreux effets métaboliques conduisant à une mise en réserve de l’énergie : – Stimule la glycogénogénèse (foie, muscles striés) – Stimule la lipogenèse (tissu adipeux, foie) – Stimule la synthèse des protéines (foie, muscles striés) • Effets immédiats

modification dont on parle, le résidu dont on parle et quelle histone : histone – résidu et position – modification Il existe environ une centaine d’enzymes qui ont été décrites pour modifier les histones : acétyltransférases, méthyltransférases, kinases ; celles-ci ont une spécificité variable, càd que, par exemple, les acétyltransférases vont rajouter des acétyl sur tous les résidus lysine, la méthyltransférase G9a ne va méthyler que H3K9 Il existe des enzymes de démodification d’histones, càd

NAD+ qui produiront deux NADH,H+, car il ne faut pas oublier que nous démarrons de deux molécules de 3-phosphoglycéraldéhyde. 6eme étape : formation du 3-phosphoglycérate, appelé aussi acide 3-phosphoglycérique. L’enzyme est la phosphoglycérate kinase. C’est à cette étape que nous pouvons régénérer notre ATP que nous avons utilisé lors de la voie haute de la glycolyse. Ici nous reformons deux molécules d’ATP car nous partons toujours de deux molécules. 7eme étape : formation du 2-phosphoglycérate