Phosphorylation

Les récepteurs couplés à des enzymes ne possédant qu’un seul domaine membranaire. C’est le cas de deux hormones importantes : L’insuline. L’hormone de croissance. Si l’enzyme correspond à une protéine kinase l’effet passe par la phosphorylation de substrat. Cas particulier : l’hormone pénètre dans le tissu cible par endocytose après s’être lié à un récepteur (endocytose du complexe hormone-récepteur). 2 2. Effets biologiques Les effets biologiques des hormones sont des effets

inorganique = H2PO4-) 1.2.20 Expliquer comment l'ATP permet le travail cellulaire. L’énergie provenant de l’hydrolyse de l’ATP peut être utilisée en transférant le groupement phosphate ainsi libéré sur une autre molécule. C’est le processus de phosphorylation (qui se fait via des réactions enzymatiques) : ATP + S S-P + ADP (S = substrat; S-P = substrat phosphorylé) La molécule phosphorylée (S-P) est ainsi activée, riche en énergie. Elle capable à son tour de générer un « travail cellulaire »

terminale : L'enzyme glucose 6 phosphatase catalyse deux réactions couplées: - une phosphorylation du glucose (ajout d'un groupement phosphate sur le carbone n°6 du glucose) - et une déphosphorylation de l'ATP (rupture de la très énergétique dernière liaison phosphate de l'ATP). L'énergie fournie par la déphosphorylation (réaction exothermique) est supérieure à celle nécessaire pour la phosphorylation (réaction endothermique). Cette réaction est essentielle dans toutes les cellules qui consomment

plusieurs fois sur une longue période. plusieurs fois sur une période de temps assez longue.En plus de cette régulation au niveau de la transcription, la protéine nitrate réductase est sujette à une modification post-traductionnelle impliquant une phosphorylation réversible. La lumière, les niveaux d'hydrates de carbone et d'autres facteurs environnementaux stimulent une protéine phosphatase qui déphosphoryle un résidu sérine clé dans la région charnière 1 de la nitrate réductase (entre le complexe de

Remarque : lors du transfert des e- à la lumière, le pH du stroma a tendance à augmenter et [Mg2+] aussi, ce qui favorise l'activation de la rubisco. Rq : il existe une enzyme hyaloplasmique équivalente chez les PK. 2/ deuxième étape : phosphorylation de l'A3PG en acide-1,3-diphosphoglycérique, avec consommation d'ATP. 3/ troisième étape : réduction de l'acide-1,3-biphosphoglycérique en trioseP, avec consommation de NADPH,H+ oxydé en NADP+. Rq : ces 2 dernieres étapes correspondent

signaux extracellulaires et intracellulaires. Récepteur transmembranaire Milieu extracellulaire Cytosol Domaine α-hélicoïdal liaison croisée par ERM Domaine de liaison sur la membrane Domaine de fixation sur l’actine Membrane plasmique phosphorylation ou fixation de PIP2 Conformation repliée inactive de la protéine ERM signaux Conformation active allongée de la protéine ERM Filament d’actine Fig. 18.4 : Rôle des protéines de la famille ERM dans la fixation des filaments d’actine sur

Ca2+ et n’ont pas d’effet lorsque les canaux sont activés au maximum par une concentration supramaximale de Ca2+ (Hougaard et al., 2007). La sensibilité de ces canaux au calcium peut aussi être modifiée par le degré de phosphorylation de la thréonine-80 de la CAM. Une phosphorylation par la protéine kinase CK2 (CK2) induit une diminution de la sensibilité tandis qu’une déphosphorylation par la protéine phosphatase 2A (PP2A) engendre une augmentation de cette sensibilité (Bildl et al., 2004). Les canaux

Cette fixation met en jeu un système de régulation faisant intervenir la phospholipase C. Cette dernière entraine la production de diacylglycérol activant la protéine kinase C dont l’un des récepteurs cibles est le récepteur à insuline. Il y a phosphorylation de ce dernier qui perd son affinité pour l’insuline. L’adrénaline diminue l’effet de l’insuline qui a un rôle dans la glycolyse. Récepteurs β adrénergiques : nous distinguons 3 types : β1 : ils sont présents au niveau des cellules du cœur et

intermédiaires en 4 point domaine centrale plus long elles contiennet un signal de localisation nucléaire réseau dynamique une organisation en 2D se réseau va se désassembler en en début de mitose et se rassembla en foin de mitose. En début de mitose → phosphorylation des lamine , elle va leur faire fragiliser le réseaux et donc l'enveloppe va éclater, la cellule à dupliquer ses chromosome, les lamine vont être déphosphorylée. Les vésicule d'enveloppe se refixe. Les lamines ont un interet car des pathologie

exons.) Fonction de la protéine C’est un récepteur à activité tyrosine kinase : son fonctionnement est le suivant : la fixation du messager (ici le GDNF) provoque la phosphorylation des résidus Tyrosine appartenant aux chaines peptidiques de l’enzyme : c’est une autophosphorylation. Cette activation induit la phosphorylation de protéines cytoplasmiques aboutissant à l’activation ou l’inhibition de gènes. (Définition Biologie cellulaire Ediscience PCEM1) (Pour plus d’infos sur ces récepteurs voir